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- PDB-1pfj: Solution structure of the N-terminal PH/PTB domain of the TFIIH P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pfj
タイトルSolution structure of the N-terminal PH/PTB domain of the TFIIH P62 subunit
要素TFIIH basal transcription factor complex p62 subunit
キーワードTRANSCRIPTION / PH/PTB domain / Structural Proteomics in Europe / SPINE / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / RNA Polymerase I Transcription Termination / nuclear thyroid hormone receptor binding / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping ...transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / RNA Polymerase I Transcription Termination / nuclear thyroid hormone receptor binding / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Polymerase I Transcription Initiation / transcription by RNA polymerase I / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / hormone-mediated signaling pathway / nucleotide-excision repair / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase I Promoter Escape / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / NoRC negatively regulates rRNA expression / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / transcription by RNA polymerase II / DNA repair / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
TFIIH p62 subunit, N-terminal / TFIIH subunit Tfb1/GTF2H1 / TFIIH p62 subunit, N-terminal domain / BSD domain / BSD domain superfamily / BSD domain / BSD domain profile. / domain in transcription factors and synapse-associated proteins / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like ...TFIIH p62 subunit, N-terminal / TFIIH subunit Tfb1/GTF2H1 / TFIIH p62 subunit, N-terminal domain / BSD domain / BSD domain superfamily / BSD domain / BSD domain profile. / domain in transcription factors and synapse-associated proteins / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
General transcription factor IIH subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Gervais, V. / Lamour, V. / Jawhari, A. / Frindel, F. / Wasielewski, E. / Thierry, J.C. / Kieffer, B. / Poterszman, A. / Structural Proteomics in Europe (SPINE)
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: TFIIH contains a PH domain involved in DNA nucleotide excision repair.
著者: Gervais, V. / Lamour, V. / Jawhari, A. / Frindel, F. / Wasielewski, E. / Dubaele, S. / Egly, J.M. / Thierry, J.C. / Kieffer, B. / Poterszman, A.
履歴
登録2003年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TFIIH basal transcription factor complex p62 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3061
ポリマ－12,3061
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)19 / 60structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 TFIIH basal transcription factor complex p62 subunit / Basic transcription factor 62 kDa subunit / BTF2-p62 / General transcription factor IIH polypeptide 1


分子量: 12306.316 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal PH/PTB domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GTF2H1 OR BTF2 / プラスミド: pGEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P32780

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
4142D NOESY
1213D 13C-separated NOESY
2323D 15N-separated NOESY
242HNHA
353IPAP-[1H-15N] HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5mM P62 U-15N,13C; 20mM deuterated TRIS; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21.2mM P62 U-15N; 20mM deuterated TRIS; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
30.9mM P62 U-15N; 20mM deuterated TRIS + 26ug C12E6/hexanol; 90% H2O, 10% D2O90% H2O, 10% D2O; 26 ug C12E6/hexanol
41.5mM P62; 20mM deuterated TRIS; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
120mM 7.4 ambient 293 K
220mM 7.4 ambient 293 K
320mM 7.4 ambient 298 K
420mM 7.4 ambient 293 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLORNIHBrunger精密化
CNS1Brunger構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: total NOE restraints: 1944 dihedral angle restraints: 148 hydrogen bonds: 35 Residual Dipolar coupling: 76
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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