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- PDB-1pdk: PAPD-PAPK CHAPERONE-PILUS SUBUNIT COMPLEX FROM E.COLI P PILUS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pdk
タイトルPAPD-PAPK CHAPERONE-PILUS SUBUNIT COMPLEX FROM E.COLI P PILUS
要素
  • PROTEIN (CHAPERONE PROTEIN PAPD)
  • PROTEIN (PROTEIN PAPK)
キーワードCHAPERONE / PILUS / BACTERIAL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / : / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily ...Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein PapD / Fimbrial adapter PapK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Fuetterer, K. / Sauer, F.G. / Hultgren, S.J. / Waksman, G.
引用ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Structural basis of chaperone function and pilus biogenesis.
著者: Sauer, F.G. / Futterer, K. / Pinkner, J.S. / Dodson, K.W. / Hultgren, S.J. / Waksman, G.
履歴
登録1999年3月29日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CHAPERONE PROTEIN PAPD)
B: PROTEIN (PROTEIN PAPK)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4552
ポリマ－41,4552
非ポリマー00
水1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3110 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area16430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.120, 63.690, 92.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CHAPERONE PROTEIN PAPD)


分子量: 24589.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞内の位置: PERIPLASM / 参照: UniProt: P15319
#2: タンパク質 PROTEIN (PROTEIN PAPK)


分子量: 16865.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞内の位置: PERIPLASM / 参照: UniProt: P62532
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 4.6 / 詳細: pH 4.6
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112 mg/mlprotein1drop
210-15 %(w/v)PEG60001reservoir
3100 mMpotassium acetate1reservoir
4200-400 mMsodium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9879, 0.9792, 0.9788, 0.9667
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月1日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.98791
20.97921
30.97881
40.96671
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. obs: 14203 / % possible obs: 91.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 35.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.146 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.146 / % possible all: 79.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 102568 / Rmerge(I) obs: 0.064
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS0.5精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high rms absF: 148955.27 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 1043 7.6 %RANDOM
Rwork0.235 ---
obs-13721 91.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 14.4 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2803 0 0 100 2903
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.86
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.681.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.82
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.232
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.332.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 155 7.5 %
Rwork0.269 1914 -
obs--85 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 7.6 % / Rfactor obs: 0.238
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 31.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / Rfactor Rfree: 0.327 / % reflection Rfree: 7.5 % / Rfactor Rwork: 0.269

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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