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万見
- PDB-1pd7: Extended SID of Mad1 bound to the PAH2 domain of mSin3B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pd7
タイトルExtended SID of Mad1 bound to the PAH2 domain of mSin3B
要素
  • Mad1
  • Sin3b protein
キーワードTRANSCRIPTION / PAH2 / SIN3 / MAD1 / EUKARYOTIC TRANSCRIPTIONAL REGULATION / PROTEIN-PROTEIN INTERACTIONS
機能・相同性
機能・相同性情報


autosome / Mad-Max complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / Cytoprotection by HMOX1 / XY body / cardiac muscle tissue development / Y chromosome / X chromosome / Sin3-type complex ...autosome / Mad-Max complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / Cytoprotection by HMOX1 / XY body / cardiac muscle tissue development / Y chromosome / X chromosome / Sin3-type complex / negative regulation of cell cycle / skeletal muscle tissue development / negative regulation of cell migration / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / transcription corepressor activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein dimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Max dimerization protein 1 / Paired amphipathic helix / Paired amphipathic helix 2 (pah2 repeat) / Histone deacetylase interacting domain / Sin3, C-terminal / Transcriptional regulatory protein Sin3-like / Sin3 family co-repressor / C-terminal domain of Sin3a protein / Histone deacetylase (HDAC) interacting / Paired amphipathic helix ...Max dimerization protein 1 / Paired amphipathic helix / Paired amphipathic helix 2 (pah2 repeat) / Histone deacetylase interacting domain / Sin3, C-terminal / Transcriptional regulatory protein Sin3-like / Sin3 family co-repressor / C-terminal domain of Sin3a protein / Histone deacetylase (HDAC) interacting / Paired amphipathic helix / Paired amphipathic helix superfamily / Paired amphipathic helix repeat / PAH domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Max dimerization protein 1 / Paired amphipathic helix protein Sin3b
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing, ITERATIVE NOE-ASSIGNMENT
データ登録者Van Ingen, H. / Lasonder, E. / Jansen, J.F. / Kaan, A.M. / Spronk, C.A. / Stunnenberg, H.G. / Vuister, G.W.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Extension of the binding motif of the sin3 interacting domain of the mad family proteins(,).
著者: Van Ingen, H. / Lasonder, E. / Jansen, J.F. / Kaan, A.M. / Spronk, C.A. / Stunnenberg, H.G. / Vuister, G.W.
履歴
登録2003年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sin3b protein
B: Mad1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0762
ポリマ－13,0762
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Sin3b protein


分子量: 10097.263 Da / 分子数: 1 / 断片: PAH2 domain (residues 148-232) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: SIN3 / プラスミド: PGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PBL21 / 参照: UniProt: Q62141
#2: タンパク質・ペプチド Mad1


分子量: 2978.386 Da / 分子数: 1 / 断片: extended SID domain (residues 5-28) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 参照: UniProt: Q05195

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
1312D X-filtered NOESY
1413D 13C-edited-13C-filtered HMQC-NOESY
1513D 15N-edited-15N-filtered HSQC-NOESY
NMR実験の詳細Text: A collection of PDB files, compiled by NMR_REFINE

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試料調製

詳細内容: 1.3 mM PAH2 U-15,13C; 1.3 mM SID 50 mM phosphate buffer pH 6.3 trace amounts of NaN3 and Pefabloc
溶媒系: 95% H20, 5% D20
試料状態イオン強度: 50 mM K2HPO4/KH2PO4 / pH: 6.3 / 圧: ambient / 温度: 293 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA7503
Varian INOVAVarianINOVA8004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2002Delaglio解析
XEASY1.3.9Bartelsデータ解析
X-PLOR3.581Brunger構造決定
X-PLOR3.581Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing, ITERATIVE NOE-ASSIGNMENT / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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