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- PDB-1p9y: Ribosome binding of E. coli Trigger Factor mutant F44L. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p9y
タイトルRibosome binding of E. coli Trigger Factor mutant F44L.
要素Trigger factor
キーワードISOMERASE / ALPHA-BETA PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


'de novo' cotranslational protein folding / stress response to copper ion / protein unfolding / : / protein folding chaperone / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein transport / ribosome binding / response to heat ...'de novo' cotranslational protein folding / stress response to copper ion / protein unfolding / : / protein folding chaperone / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein transport / ribosome binding / response to heat / cell division / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Trigger factor ribosome-binding domain / Trigger factor / Trigger factor, C-terminal / Trigger factor, ribosome-binding, bacterial / Trigger factor ribosome-binding domain superfamily / Bacterial trigger factor protein (TF) / Bacterial trigger factor protein (TF) C-terminus / Trigger factor, C-terminal domain superfamily / Trigger factor/SurA domain superfamily / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase ...Trigger factor ribosome-binding domain / Trigger factor / Trigger factor, C-terminal / Trigger factor, ribosome-binding, bacterial / Trigger factor ribosome-binding domain superfamily / Bacterial trigger factor protein (TF) / Bacterial trigger factor protein (TF) C-terminus / Trigger factor, C-terminal domain superfamily / Trigger factor/SurA domain superfamily / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Trigger factor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Kristensen, O. / Gajhede, M.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Chaperone binding at the ribosomal exit tunnel.
著者: Kristensen, O. / Gajhede, M.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: L23 protein functions as a chaperone docking site on the ribosome.
著者: Kramer, G. / Rauch, T. / Rist, W. / Vorderwulbecke, S. / Patzelt, H. / Schulze-Specking, A. / Ban, N. / Deuerling, E. / Bukau, B.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Localization of the Trigger Factor Binding Site on the Ribosomal 50S Subunit.
著者: Blaha, G. / Wilson, D.N. / Stoller, G. / Fischer, G. / Willumeit, R. / Nierhaus, K.H.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Interaction of Trigger Factor with the Ribosome.
著者: Maier, R. / Eckert, B. / Scholz, C. / Lilie, H. / Schmid, F.X.
履歴
登録2003年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trigger factor
B: Trigger factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8415
ポリマ－26,6602
非ポリマー1803
水3,765209
1
A: Trigger factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3902
ポリマ－13,3301
非ポリマー601
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Trigger factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4503
ポリマ－13,3301
非ポリマー1202
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.901, 71.901, 257.659
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1101-

HOH

21A-1106-

HOH

31A-1110-

HOH

41B-1052-

HOH

51B-1099-

HOH

詳細Each of the separate chains A and B represent a biological relevant unit.

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要素

#1: タンパク質 Trigger factor / TF


分子量: 13330.205 Da / 分子数: 2 / 断片: Ribosome binding domain / 変異: F44L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: TIG / プラスミド: PET28A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A850, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID


分子量: 60.052 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.95 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 2000 MME, AMMONIUM SULFATE, SODIUM ACETATE, TRIS, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 281K
結晶化
*PLUS
温度: 6 ℃ / pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11.5 mg/mlprotein1drop
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium acetate1reservoirpH5.0
45 %PEG4001reservoir
55 %glycerol1reservoir
631 %PEG2000 MME1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.12 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年9月13日
放射モノクロメーター: Bendable asymmetrically cut Si(111) crystal in combination with vertically focusing cylindrical mirror.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→40 Å / Num. all: 14381 / Num. obs: 14381 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.3 % / Biso Wilson estimate: 17.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 25.2
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.201 / Mean I/σ(I) obs: 6.5 / Num. unique all: 1366 / Rsym value: 0.201 / % possible all: 96.7
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OMS

1oms


解像度: 2.15→35.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 348074.98 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Refinement was vased on the "MLF"target function and strong NCS restraints were used THROUGHOUT. Used all data in the ultimate brief refinement cycle against a standard crystallographic target: R-FACTOR(ALL).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 1421 10.1 %SHELLS
Rwork0.2 ---
obs0.2 14073 97.5 %-
all-14381 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.2016 Å2 / ksol: 0.382659 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.51 Å24.05 Å20 Å2
2--2.51 Å20 Å2
3----5.02 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→35.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1812 0 0 221 2033
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.472
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.882.5
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 206 9.2 %
Rwork0.191 2038 -
obs--95.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ACY.PARAMACY.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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