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万見
- PDB-1p8v: CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF PLATELET RECEPTOR GPIB-ALPHA ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p8v
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF PLATELET RECEPTOR GPIB-ALPHA AND ALPHA-THROMBIN AT 2.6A
要素
  • (Prothrombin) x 2
  • Platelet glycoprotein Ib alpha chain
キーワードMEMBRANE PROTEIN/HYDROLASE / Platelet Glycoprotein receptor / Leucine Rich Repeat Domain / MEMBRANE PROTEIN-HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / blood coagulation, intrinsic pathway / Defective F9 activation / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet activation / megakaryocyte development ...thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / blood coagulation, intrinsic pathway / Defective F9 activation / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet activation / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / positive regulation of lipid kinase activity / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / release of sequestered calcium ion into cytosol / fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / extracellular matrix / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / cell morphogenesis / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe ...: / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIISOPROPYL PHOSPHONATE / Prothrombin / Platelet glycoprotein Ib alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Dumas, J.J. / Kumar, R. / Seehra, J. / Somers, W.S. / Mosyak, L.
引用ジャーナル: Science / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of the GpIbalpha-Thrombin Complex Essential for Platelet Aggregation
著者: Dumas, J.J. / Kumar, R. / Seehra, J. / Somers, W.S. / Mosyak, L.
履歴
登録2003年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Platelet glycoprotein Ib alpha chain
B: Prothrombin
C: Prothrombin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,0376
ポリマ－64,4553
非ポリマー5833
水3,909217
1
A: Platelet glycoprotein Ib alpha chain
B: Prothrombin
C: Prothrombin
ヘテロ分子

A: Platelet glycoprotein Ib alpha chain
B: Prothrombin
C: Prothrombin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,07512
ポリマ－128,9096
非ポリマー1,1656
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y+1/2,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)47.095, 111.770, 176.251
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The second part of the biological assembly is generated by the crystallographic symmetry operation: -x, y+0.5, -Z+0.5

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 Platelet glycoprotein Ib alpha chain


分子量: 31241.686 Da / 分子数: 1 / 断片: Glycoprotein 1B alpha / 変異: N21D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GP1BA / 器官 (発現宿主): Ovary cells
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P07359
#3: タンパク質 Prothrombin / Coagulation factor II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 断片: Alpha Thrombin, heavy chain / 由来タイプ: 天然 / 詳細: isolated from human plasma / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin

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タンパク質・ペプチド / 糖 , 2種, 2分子 B

#2: タンパク質・ペプチド Prothrombin / Coagulation factor II


分子量: 3432.829 Da / 分子数: 1 / 断片: Alpha Thrombin, light chain / 由来タイプ: 天然 / 詳細: isolated from human plasma / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 219分子

#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-DFP / DIISOPROPYL PHOSPHONATE / ホスホン酸ジイソプロピル


分子量: 166.155 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15O3P
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.24 %
結晶化温度: 291 K / pH: 6
詳細: 14% PEG 400, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K, pH 6.00
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
214 %PEG4001drop
3100 mMMES1droppH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月11日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 28711 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 41.3 Å2 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.392 / % possible all: 95
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 411862 / Rmerge(I) obs: 0.071
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / % possible obs: 95 % / Num. unique obs: 3971 / Rmerge(I) obs: 0.392 / Mean I/σ(I) obs: 1.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high rms absF: 199036.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 1903 6.4 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 27605 97.7 %-
溶媒の処理Bsol: 37.85 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.09 Å20 Å20 Å2
2---0.51 Å20 Å2
3---10.59 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4449 0 36 217 4702
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.4371.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.3512
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.3492
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.5222.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 284 6.9 %
Rwork0.281 1903 -
obs--95 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / % reflection Rfree: 6.4 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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