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- PDB-1p5v: X-ray structure of the Caf1M:Caf1 chaperone:subunit preassembly c... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1p5v | ||||||
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Title | X-ray structure of the Caf1M:Caf1 chaperone:subunit preassembly complex | ||||||
![]() |
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![]() | CHAPERONE / STRUCTURAL PROTEIN / chaperone-target complex / chaperone-subunit complex / protein fiber / donor strand complementation / donor strand exchange | ||||||
Function / homology | ![]() capsule / pilus / chaperone-mediated protein folding / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / cell adhesion / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zavialov, A.V. / Berglund, J. / Pudney, A.F. / Fooks, L.J. / Ibrahim, T.M. / MacIntyre, S. / Knight, S.D. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure and Biogenesis of the Capsular F1 Antigen from Yersinia pestis. Preserved Folding Energy Drives Fiber Formation Authors: Zavialov, A.V. / Berglund, J. / Pudney, A.F. / Fooks, L.J. / Ibrahim, T.M. / MacIntyre, S. / Knight, S.D. #1: ![]() Title: Overexpression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the F1 antigen Caf1MCaf1 chaperonesubunit pre-assembly complex from Yersinia pestis Authors: Zavialov, A. / Berglund, J. / Knight, S.D. #2: ![]() Title: Donor strand complementation mechanism in the biogenesis of non-pilus systems Authors: Zavialov, A.V. / Kersley, J. / Korpela, T. / Zav'yalov, V.P. / MacIntyre, S. / Knight, S.D. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 76.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 60.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 26329.012 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: residues 24-258 of SWS P26926 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 15673.230 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: residues 35-170 of SWS P26948 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: HIS-tagged fragment of F1 capsule / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.05 Å3/Da / Density % sol: 39.9 % | ||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: PEG 4000, Tris-HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging dropDetails: Zavialov, A., (2003) Acta Crystallogr.,Sect.D, 59, 359. | ||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 1.7→20 Å / Num. all: 34122 / Num. obs: 34122 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 20.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 20.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 1.7→1.75 Å / Rmerge(I) obs: 0.791 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 2587 / % possible all: 69.5 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 13.07 Å2
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Refine analyze |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.7→1.74 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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Refinement | *PLUS Highest resolution: 1.8 Å / Num. reflection all: 34097 / Rfactor Rfree: 0.241 / Rfactor Rwork: 0.194 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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