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- PDB-4dwh: Structure of the major type 1 pilus subunit FIMA bound to the FIM... -
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Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4dwh | ||||||
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Title | Structure of the major type 1 pilus subunit FIMA bound to the FIMC (2.5 A resolution) | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | STRUCTURAL PROTEIN/CHAPERONE / PROTEIN-CHAPERONE COMPLEX / IMMUNOGLOBIN-LIKE FOLD / INVOLVED IN TYPE 1 PILUS ASSEMBLY / STRUCTURAL PROTEIN-CHAPERONE complex | ||||||
Function / homology | ![]() cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / cell adhesion / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Scharer, M.A. / Puorger, C. / Crespo, M. / Glockshuber, R. / Capitani, G. | ||||||
![]() | ![]() Title: Quality control of disulfide bond formation in pilus subunits by the chaperone FimC. Authors: Crespo, M.D. / Puorger, C. / Scharer, M.A. / Eidam, O. / Grutter, M.G. / Capitani, G. / Glockshuber, R. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 217.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 496.2 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 504.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 27.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 37 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3sqbSC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
NCS oper:
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Details | FimC-FimA heterodimer |
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Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 22754.031 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 14295.570 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
---|
-Non-polymers , 5 types, 151 molecules ![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/PGE.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/PGE.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-PEG / #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.26 Å3/Da / Density % sol: 45.55 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 40% (v/v) PEG 400 0.1 M phosphate/citrate pH 4.2 , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Feb 20, 2012 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Fixed exit double, channel DCM Monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.99986 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.5→45.26 Å / Num. obs: 23307 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 13.4 % / Rmerge(I) obs: 0.203 / Net I/σ(I): 12.05 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3SQB Resolution: 2.5→45.26 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.41 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / σ(F): 1.35 / Phase error: 31.89 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.73 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.789 Å2 / ksol: 0.385 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→45.26 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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