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万見
- PDB-1p57: Extracellular domain of human hepsin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p57
タイトルExtracellular domain of human hepsin
要素(Serine protease hepsin) x 2
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / srcr / scavenger receptor cysteine-rich domain / serine protease / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


hepsin / pilomotor reflex / Signaling by MST1 / positive regulation of thyroid hormone generation / cochlea morphogenesis / serine-type exopeptidase activity / positive regulation of plasminogen activation / basement membrane disassembly / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / MET Receptor Activation ...hepsin / pilomotor reflex / Signaling by MST1 / positive regulation of thyroid hormone generation / cochlea morphogenesis / serine-type exopeptidase activity / positive regulation of plasminogen activation / basement membrane disassembly / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / MET Receptor Activation / response to thyroid hormone / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation by host of viral transcription / positive regulation of hepatocyte proliferation / potassium ion transmembrane transport / serine-type peptidase activity / negative regulation of epithelial cell proliferation / cell-cell junction / peptidase activity / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / apical plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / cell surface / proteolysis / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Hepsin, SRCR domain / Hepsin, SRCR domain / Mac-2 Binding Protein / SRCR-like domain / SRCR-like domain / SRCR-like domain superfamily / Scavenger receptor Cys-rich / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family ...Hepsin, SRCR domain / Hepsin, SRCR domain / Mac-2 Binding Protein / SRCR-like domain / SRCR-like domain / SRCR-like domain superfamily / Scavenger receptor Cys-rich / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Roll / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CR4 / Serine protease hepsin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Somoza, J.R. / Ho, J.D. / Luong, C. / Sprengeler, P.A. / Mortara, K. / Shrader, W.D. / Sperandio, D. / Chan, H. / McGrath, M.E. / Katz, B.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: The Structure of the Extracellular Region of Human Hepsin Reveals a Serine Protease Domain and a Novel Scavenger Receptor Cysteine-Rich (SRCR) Domain
著者: Somoza, J.R. / Ho, J.D. / Luong, C. / Ghate, M. / Sprengeler, P.A. / Mortara, K. / Shrader, W.D. / Sperandio, D. / Chan, H. / McGrath, M.E. / Katz, B.A.
履歴
登録2003年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32016年7月27日Group: Derived calculations / Structure summary
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine protease hepsin
B: Serine protease hepsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3483
ポリマ－40,0952
非ポリマー2521
水4,990277
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.800, 47.800, 63.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Serine protease hepsin / Transmembrane protease / serine 1


分子量: 12522.299 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 1-114 (Light chain) / 変異: N112A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): KM71
参照: UniProt: P05981, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質 Serine protease hepsin / Transmembrane protease / serine 1


分子量: 27573.111 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 16-255 (Heavy chain) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): KM71
参照: UniProt: P05981, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#3: 化合物 ChemComp-CR4 / 2-{5-[AMINO(IMINIO)METHYL]-1H-BENZIMIDAZOL-2-YL}BENZENOLATE / CRA_1144 / 2-(2-ヒドロキシフェニル)-1H-ベンゾイミダゾ-ル-5-カルボアミジン


分子量: 252.271 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H12N4O
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 277 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.45 %
結晶化温度: 291 K / pH: 7.5
詳細: ammonium fluoride, PEG 3350, sodium cacodylate, tris, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K, pH 7.5, pH 7.50
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.2 Mammonium fluoride1reservoir
220-25 %PEG33501reservoir
30.1 Msodium cacodylate1reservoirpH6.2
410 mg/mlprotein1drop
50.6 mMinhibitor1drop
650 mMTris-HCl1droppH7.6

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データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年10月9日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→25.7 Å / Num. obs: 30969 / % possible obs: 90.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.82 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 1.75→1.83 Å / 冗長度: 2.11 % / Rmerge(I) obs: 0.261 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 53.7
反射
*PLUS
最高解像度: 1.75 Å / 最低解像度: 25.7 Å / Num. obs: 31195 / % possible obs: 96.1 % / Num. measured all: 93729 / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 53.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EKB

1ekb


解像度: 1.75→25.7 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.7 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 3107 -RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.186 30969 90 %-
all-31246 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→25.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2713 0 19 277 3009
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.18
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg3.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.83 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.401 199
Rwork0.371 -
精密化
*PLUS
最低解像度: 7 Å / Num. reflection Rfree: 3114 / Rfactor Rfree: 0.205 / Rfactor Rwork: 0.187
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.018

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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