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- PDB-1p4k: CRYSTAL STRUCTURE OF THE GLYCOSYLASPARAGINASE PRECURSOR D151N MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p4k
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE GLYCOSYLASPARAGINASE PRECURSOR D151N MUTANT
要素N(4)-(Beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
キーワードHYDROLASE / ALPHA BETA / BETA ALPHA / SANDWICH
機能・相同性
機能・相同性情報


N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase / N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase activity / peptidase activity / periplasmic space / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase T2, asparaginase 2 / Asparaginase / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
N(4)-(Beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種Elizabethkingia meningoseptica (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Qian, X. / Guan, C. / Guo, H.C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: A dual role for an aspartic acid in glycosylasparaginase autoproteolysis.
著者: Qian, X. / Guan, C. / Guo, H.C.
履歴
登録2003年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N(4)-(Beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
C: N(4)-(Beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7266
ポリマ－64,3572
非ポリマー3684
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5010 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area20010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.176, 52.717, 61.924
Angle α, β, γ (deg.)80.85, 90.21, 105.08
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 N(4)-(Beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase / Glycosylasparaginase / Aspartylglucosaminidase / N4-N- acetyl-beta-glucosaminyl / -L-asparagine amidase / AGA


分子量: 32178.645 Da / 分子数: 2 / 断片: Glycosylasparaginase, alpha and beta chains / 変異: D151N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Elizabethkingia meningoseptica (バクテリア)
プラスミド: pMAL-c2X / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q47898, N4-(beta-N-acetylglucosaminyl)-L-asparaginase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.2 %
結晶化手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: 15% PEG 3300, 0.1M Tris, pH 7.5, 0.2M lithium sulfate, 0.1% sodium azide, EVAPORATION
結晶化
*PLUS
温度: 283 K / 手法: sparse matrix sampling method / 詳細: Cui, T., (1999) Acta Crystallogr., D55, 1961.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mMTris11pH7.4
250 mM11NaCl
31 mMEDTA11
420 mMglycine11
55 mg/mlprotein11
68 %PEG800012
730 %PEG400012
80.2 Mlithium sulfate12pH8.5
90.1 MTris12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. all: 43851 / Num. obs: 43851 / Rsym value: 0.02
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rsym value: 0.04
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 43700 / % possible obs: 95.1 % / Num. measured all: 80492 / Rmerge(I) obs: 0.02
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.2 % / Rmerge(I) obs: 0.04

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.22 4266 RANDOM
Rwork0.182 --
all-43851 -
obs-41680 -
原子変位パラメータBiso mean: 13.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4510 0 24 0 4534
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.2198 / Rfactor Rwork: 0.1819
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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