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- PDB-1p42: Crystal structure of Aquifex aeolicus LpxC Deacetylase (Zinc-Inhi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p42
タイトルCrystal structure of Aquifex aeolicus LpxC Deacetylase (Zinc-Inhibited Form)
要素UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
キーワードHYDROLASE / alpha+beta fold / hydrophobic tunnel
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase activity / UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase activity / lipid A biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
lpxc deacetylase, domain 1 / lpxc deacetylase, domain 2 / lpxc deacetylase, domain 1 / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, C-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, N-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglycosamine deacetylase / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MYRISTIC ACID / UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Whittington, D.A. / Rusche, K.M. / Shin, H. / Fierke, C.A. / Christianson, D.W.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of LpxC, a Zinc-Dependent Deacetylase Essential for Endotoxin Biosynthesis
著者: Whittington, D.A. / Rusche, K.M. / Shin, H. / Fierke, C.A. / Christianson, D.W.
履歴
登録2003年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999sequence The residue numbering scheme for this structure follows that of the E. coli enzyme. This ...sequence The residue numbering scheme for this structure follows that of the E. coli enzyme. This treatment results in a break in the sequential numbering in a couple of places.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
B: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,63111
ポリマ－61,7172
非ポリマー9159
水5,567309
1
A: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3486
ポリマ－30,8581
非ポリマー4905
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2835
ポリマ－30,8581
非ポリマー4254
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
A: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子

B: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,63111
ポリマ－61,7172
非ポリマー9159
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z+1/31
Buried area2870 Å2
ΔGint-247 kcal/mol
Surface area22170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.66, 101.66, 125.10
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
詳細The biological assembly is a monomer.

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要素

#1: タンパク質 UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-acyl-GlcNAc deacetylase


分子量: 30858.314 Da / 分子数: 2 / 断片: sequence database residue 2-271 / 変異: C193A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 遺伝子: LPXC OR ENVA OR AQ_1772 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: O67648, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID / ミリスチン酸


分子量: 228.371 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.82 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: NaCl, HEPES, ZnSO4, magnesium acetate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K
結晶
*PLUS
マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
12.2 mg/mlprotein1drop
225 mMHEPES1droppH7.0
350 mM1dropNaCl
410 mMmagnesium acetate1drop
50.5 mM1dropZnSO4
60.8 M1reservoirNaCl
70.1 MHEPES1reservoirpH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 98 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 1.2825, 1.2832, 1.2565
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月13日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.28251
21.28321
31.25651
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 97874 / Num. obs: 97852 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 17 Å2 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.329 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / Num. unique all: 9760 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / % possible obs: 100 % / Num. measured all: 497657 / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
XDSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→29.47 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 2389966.37 / Data cutoff high rms absF: 2389966.37 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: RESOLUTION-DEPENDENT WEIGHTING SCHEME, BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.211 4815 4.9 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 97852 99.9 %-
all-97874 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.9337 Å2 / ksol: 0.385119 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.26 Å2-0.69 Å20 Å2
2---5.26 Å20 Å2
3---10.51 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4314 0 39 309 4662
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.261.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.342.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 783 4.8 %
Rwork0.244 15503 -
obs-16312 100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4MYR.PARMYR.TOP
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 92811
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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