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- PDB-1p23: STRUCTURE OF THE DIMERIZED CYTOPLASMIC DOMAIN OF P23 IN SOLUTION,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p23
タイトルSTRUCTURE OF THE DIMERIZED CYTOPLASMIC DOMAIN OF P23 IN SOLUTION, NMR, 10 STRUCTURES
要素TRANSMEMBRANE PROTEIN TMP21 PRECURSOR
キーワードMEMBRANE PROTEIN / TRANSPORT / PROTEIN TRANSPORT / TRANSMEMBRANE / GLYCOPROTEIN / VESICULAR TRANSPORT / COP / COATOMER / GOLGI STACK / SOLUTION STRUCTURE / P24 FAMILY / INTEGRAL MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


COPI-coated vesicle budding / protein localization to ERGIC / cytosol to ERGIC protein transport / regulation of amyloid-beta formation / COPI-coated vesicle / gamma-secretase complex / zymogen granule membrane / regulated exocytosis / positive regulation of interleukin-1 production / trans-Golgi network transport vesicle ...COPI-coated vesicle budding / protein localization to ERGIC / cytosol to ERGIC protein transport / regulation of amyloid-beta formation / COPI-coated vesicle / gamma-secretase complex / zymogen granule membrane / regulated exocytosis / positive regulation of interleukin-1 production / trans-Golgi network transport vesicle / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / transport vesicle membrane / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / Golgi organization / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / protein transmembrane transporter activity / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / secretory granule membrane / positive regulation of protein secretion / intracellular protein transport / melanosome / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
emp24/gp25L/p24 family/GOLD / emp24/gp25L/p24 family/GOLD / Transmembrane emp24 domain-containing protein / GOLD domain / GOLD domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Transmembrane emp24 domain-containing protein 10
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING, RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS
データ登録者Weidler, M. / Reinhard, C. / Wieland, F.T. / Roesch, P.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2000
タイトル: Structure of the cytoplasmic domain of p23 in solution: implications for the formation of COPI vesicles.
著者: Weidler, M. / Reinhard, C. / Friedrich, G. / Wieland, F.T. / Rosch, P.
履歴
登録1998年11月17日処理サイト: BNL
改定 1.02000年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSMEMBRANE PROTEIN TMP21 PRECURSOR
B: TRANSMEMBRANE PROTEIN TMP21 PRECURSOR
C: TRANSMEMBRANE PROTEIN TMP21 PRECURSOR
D: TRANSMEMBRANE PROTEIN TMP21 PRECURSOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,2814
ポリマ－7,2814
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100ENERGY, AGREEMENT WITH EXPERIMENTAL DATA
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
TRANSMEMBRANE PROTEIN TMP21 PRECURSOR / INTEGRAL MEMBRANE PROTEIN P23


分子量: 1820.271 Da / 分子数: 4 / 断片: CYTOPLASMIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE FRAGMENT (CYTOPLASMIC DOMAIN) OCCURS NATURALLY IN NEW ZEALAND WHITE RABBIT'S LIVER(TRANSMEMBRANE PROTEIN TMP21 PRECURSOR).
参照: UniProt: Q28735

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121COSY
131CLEAN-TOCSY

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試料調製

試料状態イオン強度: 650 mM / pH: 3.6 / 圧: 10E+5 PA atm / 温度: 280.00 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX 600 / 製造業者: Bruker / モデル: DRX 600 / 磁場強度: 600 MHz

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.84モデル構築
X-PLOR3.84精密化
X-PLOR3.84位相決定
NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.84BRUNGER精密化
NDEE2構造決定
X-PLOR構造決定
精密化手法: SIMULATED ANNEALING, RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: STRATEGY USED FOR NMR STRUCTURE CALCULATION: EXPERIMENTAL RESTRAINTS FOR THE STRUCTURE CALCULATIONS INITIALLY, FREQUENCY DEGENERATED NOESY CROSS -PEAKS WERE INCORPORATED INTO THE STRUCTURE ...詳細: STRATEGY USED FOR NMR STRUCTURE CALCULATION: EXPERIMENTAL RESTRAINTS FOR THE STRUCTURE CALCULATIONS INITIALLY, FREQUENCY DEGENERATED NOESY CROSS -PEAKS WERE INCORPORATED INTO THE STRUCTURE CALCULATION AS 'AMBIGUOUS'. SUBSEQUENTLY, THE PROTON-PROTON DISTANCES IN THE CALCULATED STRUCTURES WERE DETERMINED USING THE PROGRAM 'BACKCALC_DB 2.0' (SOFTWARE SYMBIOSE, INC., BAYREUTH, GERMANY) AND COMPARED WITH THE COMBINATIONS OF DISTANCES POSSIBLE FOR EACH FREQUENCY DEGENERATED NOESY CROSS-PEAK. IF ONLY ONE OF THE POSSIBLE DISTANCE COMBINATIONS WAS FULFILLED IN MORE THAN 50% OF THE CALCULATED STRUCTURES, THE DISTANCE INFORMATION WAS USED IN FURTHER STRUCTURE CALCULATIONS. THIS PROCEDURE WAS REPEATED SEVERAL TIMES, LEADING TO A TOTAL OF 223 INTRARESIDUAL AND 249 INTERRESIDUAL NOE CONNECTIVITIES. STRUCTURE CALCULATIONS STRUCTURES CALCULATIONS WERE PERFORMED USING A MODIFIED AB INITIO SIMULATED ANNEALING PROTOCOL (NILGES, UNPUBLISHED) WITH X-PLOR V3.840. THE CALCULATION STRATEGY INCLUDES FLOATING ASSIGNMENT OF PROCHIRAL GROUPS AND A REDUCED PRESENTATION FOR NON- BONDED INTERACTIONS FOR PART OF THE CALCULATION TO INCREASE EFFICIENCY. A MORE DETAILED DESCRIPTION OF THE PROTOCOL IS GIVEN IN KHARRAT ET AL. (EMBO J. 14 (1995) 3572-84). STRUCTURE PARAMETERS WERE EXTRACTED FROM THE STANDARD FILES PARALLHDG.PRO AND TOPALLHDG.PRO OF X-PLOR V3.840. IN EACH ROUND OF THE STRUCTURE CALCULATION 100 STRUCTURES WERE CALCULATED. OF THE 100 STRUCTURES RESULTING FROM THE FINAL ROUND OF STRUCTURE CALCULATION, THOSE 30 STRUCTURES THAT SHOWED THE LOWEST TOTAL ENERGY VALUES WERE SELECTED FOR FURTHER CHARACTERIZATION.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: ENERGY, AGREEMENT WITH EXPERIMENTAL DATA
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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