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万見
- PDB-1p1b: Guanidinoacetate methyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p1b
タイトルGuanidinoacetate methyltransferase
要素Guanidinoacetate N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Guanidinoacetate methyltransferase / Methyltransferase / S-adenosylhomocysteine
機能・相同性
機能・相同性情報


Creatine metabolism / guanidinoacetate N-methyltransferase / guanidinoacetate N-methyltransferase activity / creatine biosynthetic process / embryonic liver development / S-adenosylhomocysteine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / regulation of multicellular organism growth / animal organ morphogenesis ...Creatine metabolism / guanidinoacetate N-methyltransferase / guanidinoacetate N-methyltransferase activity / creatine biosynthetic process / embryonic liver development / S-adenosylhomocysteine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / regulation of multicellular organism growth / animal organ morphogenesis / spermatogenesis / methylation / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Guanidinoacetate N-methyltransferase / Arginine N-methyltransferase 2-like domain / : / Arginine and arginine-like N-methyltransferase domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Guanidinoacetate N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Komoto, J. / Takusagawa, F.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Monoclinic guanidinoacetate methyltransferase and gadolinium ion-binding characteristics.
著者: Komoto, J. / Takata, Y. / Yamada, T. / Konishi, K. / Ogawa, H. / Gomi, T. / Fujioka, M. / Takusagawa, F.
履歴
登録2003年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE The authors of this entry state that the authors of the original sequence paper (PNAS 85, ...SEQUENCE The authors of this entry state that the authors of the original sequence paper (PNAS 85, 694 (1988)) stated that Glu-119 was incorrect and the correct amino acid residue is Val.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanidinoacetate N-methyltransferase
B: Guanidinoacetate N-methyltransferase
C: Guanidinoacetate N-methyltransferase
D: Guanidinoacetate N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,9988
ポリマ－90,4604
非ポリマー1,5384
水2,702150
1
A: Guanidinoacetate N-methyltransferase
B: Guanidinoacetate N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,9994
ポリマ－45,2302
非ポリマー7692
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2270 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15700 Å2
手法PISA
2
C: Guanidinoacetate N-methyltransferase
D: Guanidinoacetate N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,9994
ポリマ－45,2302
非ポリマー7692
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3880 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area16450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.15, 162.37, 55.70
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 96.4, 90.0
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Guanidinoacetate N-methyltransferase


分子量: 22615.039 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: GAMT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P10868, guanidinoacetate N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.25 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG8000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
150 mMMES1reservoirpH6.5
21 mMdithiothreitol1reservoir
32 mMSAH1reservoir
41 mMGAA1reservoir
58 %(w/v)PEG80001reservoir
610 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年1月1日 / 詳細: confocal optics
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 24442 / Num. obs: 24442 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 93.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 55 Å / Num. obs: 23416 / % possible obs: 99.4 % / Num. measured all: 122476 / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.9 % / Rmerge(I) obs: 0.139

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR98.1精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→8 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.269 2098 RANDOM
Rwork0.214 --
all0.229 23001 -
obs0.215 21769 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6192 0 104 150 6446
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.6
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.287 / Rfactor Rwork: 0.215
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.7
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.342 / Rfactor Rwork: 0.269

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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