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万見
- PDB-1khh: Crystal Structure of Guanidinoacetate Methyltransferase from Rat ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1khh
タイトルCrystal Structure of Guanidinoacetate Methyltransferase from Rat Liver: A Template Structure of Protein Arginine Methyltransferase
要素Guanidinoacetate methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / creatine biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


Creatine metabolism / guanidinoacetate N-methyltransferase / guanidinoacetate N-methyltransferase activity / creatine biosynthetic process / embryonic liver development / S-adenosylhomocysteine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / regulation of multicellular organism growth / animal organ morphogenesis ...Creatine metabolism / guanidinoacetate N-methyltransferase / guanidinoacetate N-methyltransferase activity / creatine biosynthetic process / embryonic liver development / S-adenosylhomocysteine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / regulation of multicellular organism growth / animal organ morphogenesis / spermatogenesis / methylation / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Guanidinoacetate N-methyltransferase / Arginine N-methyltransferase 2-like domain / : / Arginine and arginine-like N-methyltransferase domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Guanidinoacetate N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 単一同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Takusagawa, F. / Komoto, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of guanidinoacetate methyltransferase from rat liver: a model structure of protein arginine methyltransferase.
著者: Komoto, J. / Huang, Y. / Takata, Y. / Yamada, T. / Konishi, K. / Ogawa, H. / Gomi, T. / Fujioka, M. / Takusagawa, F.
履歴
登録2001年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE TRUNCATED ENZYME FORMS A HOMODIMER.
Remark 999SEQUENCE According to the authors, the correct amino acid residue is Val (GTG) at position 119. ...SEQUENCE According to the authors, the correct amino acid residue is Val (GTG) at position 119. Therefore, the sequence in the PDB file is the updated and correct one.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanidinoacetate methyltransferase
B: Guanidinoacetate methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8854
ポリマ－45,1162
非ポリマー7692
水2,918162
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4170 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area14320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.25, 54.25, 156.56
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number78
Space group name H-MP43
詳細The biological assembly is a monomer. However, the N-terminal truncated enzyme forms a homodimer.

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要素

#1: タンパク質 Guanidinoacetate methyltransferase / Guanidinoacetate N-methyltransferase


分子量: 22557.988 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal truncation / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: liver / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P10868, guanidinoacetate N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.8 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 4000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
150 mMMES1reservoirpH6.5
21 mMdithiothreitol1reservoir
32 mMSAH1reservoir
41 mMGAA1reservoir
58 %(w/v)PEG80001reservoir
610 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年5月1日 / 詳細: Confocal optics
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→34.5 Å / Num. all: 109295 / Num. obs: 109295 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 14.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.58 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.139 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 1332 / Rsym value: 0.139 / % possible all: 83.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 15472 / % possible obs: 98 % / Num. measured all: 109295

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4モデル構築
X-PLOR3.843精密化
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 2.5→8 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The structure was solved by SIR using Gd-derivative. Residues 38-42 are disordered.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 1300 10 %RANDOM
Rwork0.214 ---
all0.228 14000 --
obs0.221 13194 --
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.03 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3096 0 52 162 3310
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d1.28
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRfactor Rfree errorNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.5-2.580.3761190.2880.022119483.1
2.58-80.28412000.20.0121200097.8
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / Num. reflection Rfree: 1481 / Rfactor obs: 0.214
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.28
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Rfactor Rfree: 0.376 / Rfactor Rwork: 0.288 / Rfactor obs: 0.288

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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