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- PDB-1ozp: Crystal Structure of Rv0819 from Mycobacterium tuberculosis MshD-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ozp
タイトルCrystal Structure of Rv0819 from Mycobacterium tuberculosis MshD-Mycothiol Synthase Acetyl-Coenzyme A Complex.
要素hypothetical protein Rv0819
キーワードTRANSFERASE / GNAT fold / acetyltransferase / acetyl coenzyme A complex / MSHD
機能・相同性
機能・相同性情報


mycothiol synthase / mycothiol metabolic process / mycothiol synthase activity / N-terminal peptidyl-alanine acetylation / Mycothiol biosynthesis / mycothiol biosynthetic process / peptide-alanine-alpha-N-acetyltransferase activity / biological process involved in interaction with host / cellular response to acidic pH / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups ...mycothiol synthase / mycothiol metabolic process / mycothiol synthase activity / N-terminal peptidyl-alanine acetylation / Mycothiol biosynthesis / mycothiol biosynthetic process / peptide-alanine-alpha-N-acetyltransferase activity / biological process involved in interaction with host / cellular response to acidic pH / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / cellular response to hydrogen peroxide / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mycothiol acetyltransferase / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Mycothiol acetyltransferase / Mycothiol acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Vetting, M.W. / Roderick, S.L. / Yu, M. / Blanchard, J.S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of mycothiol synthase (Rv0819) from Mycobacterium tuberculosis shows structural homology to the GNAT family of N-acetyltransferases.
著者: Vetting, M.W. / Roderick, S.L. / Yu, M. / Blanchard, J.S.
履歴
登録2003年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein Rv0819
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5403
ポリマ－33,9211
非ポリマー1,6192
水6,810378
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.900, 61.690, 84.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The protein is a monomer in solution. There is one monomer per ASU.

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要素

#1: タンパク質 hypothetical protein Rv0819


分子量: 33921.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: Rv0819 / プラスミド: PET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: O53831, UniProt: P9WJM7*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 378 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: vapor diffusion under oil / pH: 6
詳細: PEG 4000, ADA (buffer), Acetyl Coenzyme A, pH 6.0, Vapour Diffusion Under Oil, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法 / 詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
17.5 mg/mlprotein1drop
22.5 mMCoA1drop
35-10 %(w/v)PEG40001drop
4100 mMADA1droppH6.0
528 %(w/v)sucrose1reservoir
650 mMADA1reservoirpH6.0
710 %PEG40001reservoir
8200 mM1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→26 Å / Num. all: 49980 / Num. obs: 34340 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 18.3 Å2 / Rsym value: 0.028 / Net I/σ(I): 26.8
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rsym value: 0.125 / % possible all: 87.3
反射
*PLUS
% possible obs: 97.5 % / Rmerge(I) obs: 0.028
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / % possible obs: 87.3 % / Rmerge(I) obs: 0.125

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.7→26.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1706 5 %RANDOM
Rwork0.196 ---
all0.196 34340 --
obs0.196 34340 97.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.206 Å2 / ksol: 0.339718 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.97 Å20 Å20 Å2
2---4.04 Å20 Å2
3---7.01 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.24 Å / Luzzati sigma a free: 0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→26.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2188 0 102 378 2668
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.39
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.521.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.342
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.082.5
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 262 5 %
Rwork0.241 4998 -
obs--91.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ACO.PARACO.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.95
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.39

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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