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万見
- PDB-1oz0: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HOMODIMERIC BIFUNCTIONAL TRANSFORMYLASE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oz0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HOMODIMERIC BIFUNCTIONAL TRANSFORMYLASE AND CYCLOHYDROLASE ENZYME AVIAN ATIC IN COMPLEX WITH A MULTISUBSTRATE ADDUCT INHIBITOR BETA-DADF.
要素Bifunctional purine biosynthesis protein PURH
キーワードTRANSFERASE / HYDROLASE / HOMODIMER / 2 FUNCTIONAL DOMAINS / IMPCH DOMAIN = ALPHA/BETA/ALPHA / AICAR TFASE = 2 ALPHA/BETA/ALPHA DOMAINS / 1 ALPHA + BETA DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


De novo synthesis of IMP / phosphoribosylaminoimidazolecarboxamide formyltransferase / phosphoribosylaminoimidazolecarboxamide formyltransferase activity / IMP cyclohydrolase / IMP cyclohydrolase activity / 'de novo' IMP biosynthetic process / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
AICAR transformylase, insert domain superfamily / Helix Hairpins - #440 / AICAR transformylase, duplicated domain superfamily / AICARFT/IMPCHase bienzyme / Bifunctional purine biosynthesis protein PurH-like / AICAR transformylase, duplication domain / AICARFT/IMPCHase bienzyme / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain superfamily ...AICAR transformylase, insert domain superfamily / Helix Hairpins - #440 / AICAR transformylase, duplicated domain superfamily / AICARFT/IMPCHase bienzyme / Bifunctional purine biosynthesis protein PurH-like / AICAR transformylase, duplication domain / AICARFT/IMPCHase bienzyme / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain superfamily / MGS-like domain profile. / MGS-like domain / MGS-like domain / Cytidine Deaminase; domain 2 / Cytidine deaminase-like / Helix Hairpins / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-MS1 / PHOSPHATE ION / Bifunctional purine biosynthesis protein ATIC
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wolan, D.W. / Greasley, S.E. / Wall, M.J. / Benkovic, S.J. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Structure of Avian AICAR Transformylase with a Multisubstrate Adduct Inhibitor beta-DADF Identifies the Folate Binding Site.
著者: Wolan, D.W. / Greasley, S.E. / Wall, M.J. / Benkovic, S.J. / Wilson, I.A.
履歴
登録2003年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional purine biosynthesis protein PURH
B: Bifunctional purine biosynthesis protein PURH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,2388
ポリマ－133,3382
非ポリマー1,8996
水6,810378
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15740 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area43240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.410, 108.100, 102.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.92, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
詳細The asymmetric unit contains the biologically active homodimer.

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional purine biosynthesis protein PURH / AICAR TRANSFORMYLASE-IMP CYCLOHYDROLASE / Phosphoribosylaminoimidazolecarboxamide formyltransferase ...AICAR TRANSFORMYLASE-IMP CYCLOHYDROLASE / Phosphoribosylaminoimidazolecarboxamide formyltransferase / Inosinicase / IMP synthetase / ATIC


分子量: 66669.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: ATIC OR PURH / プラスミド: PET28A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P31335, phosphoribosylaminoimidazolecarboxamide formyltransferase, IMP cyclohydrolase
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-MS1 / 2-[4-((2-AMINO-4-OXO-3,4-DIHYDRO-PYRIDO[3,2-D]PYRIMIDIN-6-YLMETHYL)-{3-[5-CARBAMOYL-3-(3,4- DIHYDROXY-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-TETRAHYDRO-FURAN-2-YL)-3H-IMIDAZOL-4-YL]-ACRYLOYL}-AMINO)-BENZOYLAMINO]- PENTANEDIOIC ACID / BETA-DADF / MSA / MULTISUBSTRATE ADDUCT INHIBITOR / N-[4-[[3-[1-(5-O-ホスホノ-β-D-リボフラノシル)-4-カルバモイル-1H-イミダゾ-ル-5-イル](以下略)


分子量: 815.637 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H34N9O15P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 378 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.46 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 13% (w/v) PEG 8000, 0.2M imidazole, pH 7.0 and 5mM DTT, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
213 %(w/v)PEG80001reservoir
30.2 Mimidazole1reservoirpH7.0
45 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年3月29日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(311) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: NULL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 39623 / Num. obs: 39623 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 36.4 Å2 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 1825 / Rsym value: 0.424 / % possible all: 85.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Rmerge(I) obs: 0.055
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / % possible obs: 85.8 % / Num. unique obs: 1825 / Rmerge(I) obs: 0.424

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1G8M

1g8m


解像度: 2.5→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 3554 8.7 %random
Rwork0.217 ---
all-38094 --
obs-38094 92.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 46.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.35 Å20 Å21.55 Å2
2--12.99 Å20 Å2
3----11.64 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.56 Å0.51 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9022 0 126 378 9526
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg22
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg1.03
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.0241.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.7342
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.3242
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.0332.5
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDRefine-IDRms dev position (Å)Weight Biso Weight position
11X-RAY DIFFRACTION0.07892100
22X-RAY DIFFRACTION0.90072100
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.52 Å / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.465 60 8.6 %
Rwork0.444 --
obs-695 -
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 50 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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