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- PDB-1oyt: COMPLEX OF RECOMBINANT HUMAN THROMBIN WITH A DESIGNED FLUORINATED... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oyt
タイトルCOMPLEX OF RECOMBINANT HUMAN THROMBIN WITH A DESIGNED FLUORINATED INHIBITOR
要素
  • Hirudin IIB
  • thrombin heavy chain
  • thrombin light chain
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / thrombin-activated receptor signaling pathway / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin ...cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / thrombin-activated receptor signaling pathway / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / regulation of cell shape / heparin binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / : / positive regulation of cell growth / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain ...Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-terminal Asp des-amino Hirudin-3A / Chem-FSN / Prothrombin / Hirudin-2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Hirudo medicinalis (医用ビル)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Banner, D.W. / Olsen, J.A.
引用
ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2003
タイトル: A Fluorine Scan of Thrombin Inhibitors to Map the Fluorophilicity/Fluorophobicity of an Enzyme Active Site: Evidence for CF...C=O Interactions.
著者: Olsen, J.A. / Banner, D.W. / Seiler, P. / Obst-Sander, U. / D'Arcy, A. / Stihle, M. / Mueller, K. / Diederich, F.
#1: ジャーナル: Protein Expr.Purif. / 年: 1997
タイトル: Stable expression and purification of a secreted human recombinant prethrombin-2 and its activation to thrombin
著者: Russo, G. / Gast, A. / Schlaeger, E.J. / Angiolillo, A. / Pietropaolo, C.
履歴
登録2003年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42016年5月25日Group: Source and taxonomy
改定 1.52017年10月11日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.62024年4月3日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: thrombin light chain
H: thrombin heavy chain
I: Hirudin IIB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7446
ポリマ－35,2733
非ポリマー4713
水7,278404
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4270 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area12690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.693, 71.479, 72.802
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.53, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-780-

HOH

21I-107-

HOH

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 LI

#1: タンパク質・ペプチド thrombin light chain / Coagulation factor II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / Cell (発現宿主): OVARY
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド Hirudin IIB


タイプ: Oligopeptide / クラス: 抗凝固薬, Antithrombotic / 分子量: 1396.450 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The sequence was chemically synthesized. The sequence is naturally found in Hirudo medicinalis (Medicinal leech).
由来: (合成) Hirudo medicinalis (医用ビル)
参照: UniProt: P28506, N-terminal Asp des-amino Hirudin-3A

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タンパク質 , 1種, 1分子 H

#2: タンパク質 thrombin heavy chain / Coagulation factor II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / Cell (発現宿主): OVARY
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00734, thrombin

-
非ポリマー , 4種, 407分子

#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-FSN / (3ASR,4RS,8ASR,8BRS)-4-(2-(4-FLUOROBENZYL)-1,3-DIOXODEACAHYDROPYRROLO[3,4-A] PYRROLIZIN-4-YL)BENZAMIDINE


分子量: 407.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H24FN4O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 404 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.99 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
130 mMPEG335011
2100 mM11NaCl
3100 mMsodium potassium phosphate11pH7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年5月24日 / 詳細: Osmic mirrors
放射モノクロメーター: OSMICS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→20 Å / Num. all: 44106 / Num. obs: 38758 / % possible obs: 87.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.33 % / Biso Wilson estimate: 21.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 33.43
反射 シェル解像度: 1.64→1.74 Å / 冗長度: 6.25 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Mean I/σ(I) obs: 9.71 / Num. unique all: 7048 / Rsym value: 0.17 / % possible all: 53
反射
*PLUS
最高解像度: 1.67 Å / Num. measured all: 284109 / Rmerge(I) obs: 0.033
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.149 / Mean I/σ(I) obs: 9.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2000精密化
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: IN HOUSE THROMBIN STRUCTURES

解像度: 1.67→19.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: CHYMOTRYPSIN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSIN (W.BODE ET AL., 1989, EMBO J. 8, 3467-3475). Double ...詳細: CHYMOTRYPSIN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSIN (W.BODE ET AL., 1989, EMBO J. 8, 3467-3475). Double confromations given as single conformer are: H chain Leu41, Arg50, Leu64, Val66, Leu85, Met106, Ser129B Leu130, Asp186. Gly186C has a second trace with psi of 186D + 180degrees. Missing residues H chain: 148 loop WTANVGK, residues Thr147 and Gln151 weak. Missing residues L chain: N-terminus TFGSGE, C-terminus DGR. Missing from 'hirugen' I chain: C-terminus EEYLQ. Hirugen corresponds to hirudin 55-65, is synthesized chemically, is not sulphated. Asp 55 has no amino group and thus is given as a succinic acid residue. Arg75 has 2 conformations. COORDINATES ARE GIVEN UP TO CB. WATERS 107 AND 35 INDICATE THE GUANIDINIUM POSITION ON THE 2-FOLD AXIS. Residues with some or all atoms at 0.5 occupancy are L chain: Asp1A, Lys14A, Arg14D, Ile14K, H chain: Leu41, Lys81, Lys110, Pro111, Arg126, Glu127, Ser129B, Thr147, Gln151, Asp186A, Lys186D, Glu192, Asn205, Lys236 Gln239, Lys240, Gln244, I chain Glu4, Pro6. Atoms with zero occupancy H chain Ser36A Og and Asn62 OD1. The sugar on Asn62 is not modelled (water molecules). All inhibitor atoms refine to B-values < 25. The weakest is O18. Between O18 and the NZ of K60F is a smear of density, not well fitted by water 233.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 1938 5 %RANDOM BUT NOT SAME AS FOR PREVIOUS REFINED STRUCTURES
Rwork0.179 ---
obs-38750 93.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.7734 Å2 / ksol: 0.312145 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.95 Å20 Å2-0.76 Å2
2---1.35 Å20 Å2
3---0.41 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.2 Å / Luzzati sigma a free: 0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→19.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2292 0 32 404 2728
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.06
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.631.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.472
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.142.5
LS精密化 シェル解像度: 1.67→1.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 181 5 %
Rwork0.228 3436 -
obs--87.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ROCHE.PARAMROCHE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3FSN.PRXFSN.TPX
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg2.06

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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