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万見
- PDB-1osh: A Chemical, Genetic, and Structural Analysis of the nuclear bile ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1osh
タイトルA Chemical, Genetic, and Structural Analysis of the nuclear bile acid receptor FXR
要素Bile acid receptor
キーワードTRANSCRIPTION / Nuclear Receptor / Ligand Binding Domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of urea metabolic process / chenodeoxycholic acid binding / positive regulation of phosphatidic acid biosynthetic process / positive regulation of glutamate metabolic process / positive regulation of ammonia assimilation cycle / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / intracellular triglyceride homeostasis / cellular response to bile acid / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / negative regulation of interleukin-1 production ...regulation of urea metabolic process / chenodeoxycholic acid binding / positive regulation of phosphatidic acid biosynthetic process / positive regulation of glutamate metabolic process / positive regulation of ammonia assimilation cycle / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / intracellular triglyceride homeostasis / cellular response to bile acid / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / negative regulation of interleukin-1 production / nuclear receptor-mediated bile acid signaling pathway / regulation of bile acid biosynthetic process / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / : / toll-like receptor 9 signaling pathway / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / bile acid nuclear receptor activity / bile acid metabolic process / cell-cell junction assembly / bile acid binding / cellular response to fatty acid / regulation of cholesterol metabolic process / negative regulation of interleukin-2 production / intracellular glucose homeostasis / positive regulation of interleukin-17 production / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of tumor necrosis factor production / Synthesis of bile acids and bile salts / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / fatty acid homeostasis / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / nuclear retinoid X receptor binding / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / Recycling of bile acids and salts / Notch signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / cholesterol homeostasis / transcription coregulator binding / nuclear receptor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / SUMOylation of intracellular receptors / euchromatin / PPARA activates gene expression / negative regulation of inflammatory response / Nuclear Receptor transcription pathway / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / cellular response to lipopolysaccharide / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / sequence-specific DNA binding / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / defense response to bacterium / inflammatory response / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / innate immune response / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bile acid receptor, ligand binding domain / Thyroid hormone receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. ...Bile acid receptor, ligand binding domain / Thyroid hormone receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FEX / Bile acid receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Downes, M. / Verdecia, M.A. / Roecker, A.J. / Hughes, R. / Hogenesch, J.B. / Kast-Woelbern, H.R. / Bowman, M.E. / Ferrer, J.-L. / Anisfeld, A.M. / Edwards, P.A. ...Downes, M. / Verdecia, M.A. / Roecker, A.J. / Hughes, R. / Hogenesch, J.B. / Kast-Woelbern, H.R. / Bowman, M.E. / Ferrer, J.-L. / Anisfeld, A.M. / Edwards, P.A. / Rosenfeld, J.M. / Alvarez, J.G.A. / Noel, J.P. / Nicolaou, K.C. / Evans, R.M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: A chemical, genetic, and structural analysis of the nuclear bile acid receptor FXR
著者: Downes, M. / Verdecia, M.A. / Roecker, A.J. / Hughes, R. / Hogenesch, J.B. / Kast-Woelbern, H.R. / Bowman, M.E. / Ferrer, J.-L. / Anisfeld, A.M. / Edwards, P.A. / Rosenfeld, J.M. / Alvarez, J. ...著者: Downes, M. / Verdecia, M.A. / Roecker, A.J. / Hughes, R. / Hogenesch, J.B. / Kast-Woelbern, H.R. / Bowman, M.E. / Ferrer, J.-L. / Anisfeld, A.M. / Edwards, P.A. / Rosenfeld, J.M. / Alvarez, J.G. / Noel, J.P. / Nicolaou, K.C. / Evans, R.M.
履歴
登録2003年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bile acid receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5842
ポリマ－27,0851
非ポリマー4991
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.656, 56.776, 117.646
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Bile acid receptor / Farnesoid X-activated receptor / Farnesol receptor HRR-1 / Retinoid X receptor-interacting protein ...Farnesoid X-activated receptor / Farnesol receptor HRR-1 / Retinoid X receptor-interacting protein 14 / RXR-interacting protein 14


分子量: 27085.064 Da / 分子数: 1 / 断片: Ligand Binding Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NR1H4 / プラスミド: pHIS8-3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q96RI1
#2: 化合物 ChemComp-FEX / METHYL 3-{3-[(CYCLOHEXYLCARBONYL){[4'-(DIMETHYLAMINO)BIPHENYL-4-YL]METHYL}AMINO]PHENYL}ACRYLATE / FEXARAMINE


分子量: 498.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H38N2O3 / コメント: アゴニスト*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.55 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 8000, MgCl, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mMDMSO1drop
215 mg/mlprotein1drop
315-20 %(w/v)PEG80001reservoir
4100 mMHEPES-Na1reservoirpH7.5
50.2 M1reservoirMgCl2
61 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A
検出器検出器: CCD / 日付: 2002年9月1日
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.78→58.72 Å / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 22 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→58 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1374830.08 / Data cutoff high rms absF: 1374830.08 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1165 5.2 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.234 22591 95.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.8813 Å2 / ksol: 0.367676 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.35 Å20 Å20 Å2
2---3.48 Å20 Å2
3----2.87 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1768 0 37 179 1984
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.024
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.85
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 151 5.1 %
Rwork0.386 2834 -
obs--77.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION4FEXARAMINE.PARAMFEXARAMINE.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.78 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.275 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.85

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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