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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1oqp | ||||||
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タイトル | STRUCTURE OF THE CA2+/C-TERMINAL DOMAIN OF CALTRACTIN IN COMPLEX WITH THE CDC31P-BINDING DOMAIN FROM KAR1P | ||||||
要素 |
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キーワード | PROTEIN BINDING / protein-peptide complex / caltractin / KAR1P / calcium-binding | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 half bridge of spindle pole body / inner dynein arm / spindle pole body duplication / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / dynein heavy chain binding / microtubule / cell division / calcium ion binding / endoplasmic reticulum 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) | ||||||
手法 | 溶液NMR / torsion angle dynamics | ||||||
データ登録者 | Hu, H.T. / Chazin, W.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003 タイトル: Unique Features in the C-terminal Domain Provide Caltractin with Target Specificity 著者: Hu, H.T. / Chazin, W.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1oqp.cif.gz | 616.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1oqp.ent.gz | 516.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1oqp.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1oqp_validation.pdf.gz | 363.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1oqp_full_validation.pdf.gz | 546.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1oqp_validation.xml.gz | 26.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1oqp_validation.cif.gz | 47.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oq/1oqp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oq/1oqp | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 8977.838 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) プラスミド: PET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PlysS / 参照: UniProt: P05434 |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2501.003 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: The peptide consists of the cdc31p-binding domain from Kar1p, residues 239-257, and has been chemically synthesized using solid phase F-Moc chemistry. The sequence is naturally found in ...詳細: The peptide consists of the cdc31p-binding domain from Kar1p, residues 239-257, and has been chemically synthesized using solid phase F-Moc chemistry. The sequence is naturally found in Saccharomyces cerevisiae (baker's yeast). 参照: UniProt: P11927 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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-試料調製
詳細 |
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試料状態 | イオン強度: 50mM KCl, 5mM CaCl2 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K | ||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M | |||||||||||||||
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放射波長 | 相対比: 1 | |||||||||||||||
NMRスペクトロメーター |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 詳細: the structures are based on a total of 1827 constraints, 1641 are NOE-derived distance constraints, 134 dihedral angle constraints, 52 distance constraints from hydrogen bonds. | ||||||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |