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- PDB-1opl: Structural basis for the auto-inhibition of c-Abl tyrosine kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1opl
タイトルStructural basis for the auto-inhibition of c-Abl tyrosine kinase
要素proto-oncogene tyrosine-protein kinase
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / positive regulation of actin filament binding / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DNA conformation change / DN4 thymocyte differentiation / response to epinephrine / activation of protein kinase C activity / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / podocyte apoptotic process ...: / positive regulation of actin filament binding / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DNA conformation change / DN4 thymocyte differentiation / response to epinephrine / activation of protein kinase C activity / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / podocyte apoptotic process / delta-catenin binding / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / transitional one stage B cell differentiation / regulation of postsynaptic specialization assembly / regulation of modification of synaptic structure / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / cerebellum morphogenesis / neuroepithelial cell differentiation / B cell proliferation involved in immune response / positive regulation of extracellular matrix organization / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / microspike assembly / B-1 B cell homeostasis / neuropilin signaling pathway / neuropilin binding / bubble DNA binding / mitochondrial depolarization / regulation of cell motility / positive regulation of establishment of T cell polarity / activated T cell proliferation / cellular response to dopamine / positive regulation of blood vessel branching / proline-rich region binding / negative regulation of mitotic cell cycle / regulation of Cdc42 protein signal transduction / mitogen-activated protein kinase binding / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / syntaxin binding / alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of dendrite development / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / regulation of axon extension / regulation of T cell differentiation / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of cell-cell adhesion / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / neuromuscular process controlling balance / Myogenesis / positive regulation of osteoblast proliferation / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of vasoconstriction / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / regulation of endocytosis / Bergmann glial cell differentiation / regulation of microtubule polymerization / myoblast proliferation / negative regulation of long-term synaptic potentiation / associative learning / negative regulation of cellular senescence / actin monomer binding / signal transduction in response to DNA damage / positive regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of BMP signaling pathway / canonical NF-kappaB signal transduction / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / cardiac muscle cell proliferation / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of T cell migration / endothelial cell migration / BMP signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / mismatch repair / regulation of cell adhesion / ephrin receptor binding / four-way junction DNA binding / spleen development / positive regulation of stress fiber assembly / ruffle / ERK1 and ERK2 cascade / actin filament polymerization / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of endothelial cell migration / SH2 domain binding / substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of mitotic cell cycle / protein kinase C binding / response to endoplasmic reticulum stress / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / thymus development / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / post-embryonic development / integrin-mediated signaling pathway
類似検索 - 分子機能
F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain ...F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MYRISTIC ACID / Chem-P16 / Tyrosine-protein kinase ABL1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.42 Å
データ登録者Nagar, B. / Hantschel, O. / Young, M.A. / Scheffzek, K. / Veach, D. / Bornmann, W. / Clarkson, B. / Superti-Furga, G. / Kuriyan, J.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2003
タイトル: Structural basis for the autoinhibition of c-Abl tyrosine kinase
著者: Nagar, B. / Hantschel, O. / Young, M.A. / Scheffzek, K. / Veach, D. / Bornmann, W. / Clarkson, B. / Superti-Furga, G. / Kuriyan, J.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2003
タイトル: A myristoyl/phosphotyrosine switch regulates c-Abl
著者: Hantschel, O. / Nagar, B. / Guettler, S. / Kretzschmar, J. / Dorey, K. / Kuriyan, J. / Superti-Furga, G.
履歴
登録2003年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE The bound myristoyl group is from the naturally occurring N-terminal myristoyl ...SEQUENCE The bound myristoyl group is from the naturally occurring N-terminal myristoyl modification that is connected to the SH3 domain of the protein chain A by 79 residues that could not be modeled. An O atom has been intentionally omitted from MYR since the O atom is not chemically present in a myristoyl group that is attached to the protein.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: proto-oncogene tyrosine-protein kinase
B: proto-oncogene tyrosine-protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,1225
ポリマ－122,0392
非ポリマー1,0833
水00
1
A: proto-oncogene tyrosine-protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,6753
ポリマ－61,0201
非ポリマー6562
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: proto-oncogene tyrosine-protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,4472
ポリマ－61,0201
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
A: proto-oncogene tyrosine-protein kinase
ヘテロ分子

A: proto-oncogene tyrosine-protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,3516
ポリマ－122,0392
非ポリマー1,3114
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area5100 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area40710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.017, 273.384, 124.384
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 proto-oncogene tyrosine-protein kinase


分子量: 61019.672 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal 531 residues (MYR-SH3-SH2-Kinase domain) / 変異: D382N, K29R, E29D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Abl / プラスミド: PFASTBAC
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00519, EC: 2.7.1.112
#2: 化合物 ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID


分子量: 228.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2
#3: 化合物 ChemComp-P16 / 6-(2,6-DICHLOROPHENYL)-2-{[3-(HYDROXYMETHYL)PHENYL]AMINO}-8-METHYLPYRIDO[2,3-D]PYRIMIDIN-7(8H)-ONE / PD166326


分子量: 427.283 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H16Cl2N4O2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.8 M ammonium tartrate , pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.8 mMammonium tartrate1reservoir
220 mMTris-HCl1droppH8.0
3100 mM1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
535 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月13日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→75 Å / Num. all: 17250 / Num. obs: 17250 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 84.8 Å2 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 3.4→3.52 Å / 冗長度: 5.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 1617 / Rsym value: 0.465 / % possible all: 91.4
反射
*PLUS
最低解像度: 75 Å / Num. measured all: 105428 / Rmerge(I) obs: 0.081
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.4 Å / % possible obs: 91.4 % / Rmerge(I) obs: 0.465

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1M52, 2ABL

1m52

2abl


解像度: 3.42→29.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The structure was refined by superimposing the refined high resolution structure of c-Abl (pdb entry 1OPK) on the molecular replacement solution and optimizing positions of individual domains ...詳細: The structure was refined by superimposing the refined high resolution structure of c-Abl (pdb entry 1OPK) on the molecular replacement solution and optimizing positions of individual domains by rigid-body refinement. Following this, only overall domain B-factors were applied to molecule B, whereas individual B-factors were refined for molecule A.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.315 1106 6.8 %RANDOM
Rwork0.306 ---
obs0.306 16203 89.1 %-
all-16203 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.717 Å2 / ksol: 0.277405 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 123.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--19.23 Å20 Å20 Å2
2--20.33 Å20 Å2
3----1.11 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.53 Å0.5 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.45 Å0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.42→29.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6582 0 73 0 6655
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.05
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.451.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.532
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it9.082.5
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 121 5.8 %
Rwork0.319 1965 -
obs-1965 69.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_1
X-RAY DIFFRACTION2P16.PAR&_1_TOPOLOGY_INFILE_2
X-RAY DIFFRACTION3MYR.PAR&_1_TOPOLOGY_INFILE_3
X-RAY DIFFRACTION4&_1_PARAMETER_INFILE_4&_1_TOPOLOGY_INFILE_4
X-RAY DIFFRACTION5&_1_PARAMETER_INFILE_5&_1_TOPOLOGY_INFILE_5
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.4 Å / 最低解像度: 75 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.05
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.4 Å / 最低解像度: 3.52 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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