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- PDB-1oo2: Crystal structure of transthyretin from Sparus aurata -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oo2
タイトルCrystal structure of transthyretin from Sparus aurata
要素transthyretin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Transthyretin / retinol-binding protein / tetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / hormone activity / response to estrogen / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Transthyretin / Transthyretin
類似検索 - 構成要素
生物種Sparus aurata (魚類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.56 Å
データ登録者Pasquato, N. / Ramazzina, I. / Folli, C. / Battistutta, R. / Berni, R. / Zanotti, G.
引用
ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2003
タイトル: Distinctive binding and structural properties of piscine transthyretin.
著者: Folli, C. / Pasquato, N. / Ramazzina, I. / Battistutta, R. / Zanotti, G. / Berni, R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: A comparative analysis of 23 structures of the amyloidogenic protein transthyretin
著者: Hornberg, A. / Eneqvist / T. / Olofsson, A. / Lundgren, E. / Sauer-Eriksson, A.E.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: Structure of a complex of two plasma proteins: transthyretin and retinol-binding protein
著者: Monaco, H.L. / Rizzi, M. / Coda, A.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: The structure of human retinol-binding protein (RBP) with its carrier protein transthyretin reveals an interaction with the carboxy terminus of RBP
著者: Naylor, H. / Newcomer, M.E.
履歴
登録2003年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: transthyretin
B: transthyretin
C: transthyretin
D: transthyretin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5386
ポリマ－51,3134
非ポリマー2252
水6,575365
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6590 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area19100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.452, 65.622, 70.834
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.40, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-100-

GLU

21A-208-

HOH

詳細THE TETRAMER IN THE ASYMMETRIC UNIT is the biological assembly

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要素

#1: タンパク質
transthyretin


分子量: 12828.324 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sparus aurata (魚類) / 遺伝子: TTR / プラスミド: pET11b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus-RIL / 参照: UniProt: O93330, UniProt: Q9PTT3*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 365 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 400, cadmio chloride, sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
150 mM1reservoirCaCl2
250 mMsodium acetate1reservoir
315 %(w/v)PEG4001reservoirpH4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1.2 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月8日
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.559→50 Å / Num. all: 60660 / Num. obs: 60660 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 17.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 1.56→1.64 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.174 / Mean I/σ(I) obs: 7 / Num. unique all: 7334 / Rsym value: 0.146 / % possible all: 89.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.56 Å / 最低解像度: 48 Å / Num. measured all: 239286
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.9 % / Rmerge(I) obs: 0.146 / Mean I/σ(I) obs: 2.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1F41

1f41


解像度: 1.56→10 Å / Num. parameters: 15579 / Num. restraintsaints: 14689 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2235 6040 11.1 %RANDOM
Rwork0.1973 ---
all0.203 54369 --
obs0.1973 54369 87.5 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 3891
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.56→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3516 0 2 365 3883
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.056
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.059
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.077
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.077
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
LS精密化 シェル解像度: 1.56→1.64 Å /
Rfactor反射数
Rwork0.221 -
obs-7045
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 48 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.223 / Rfactor Rwork: 0.197
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.056

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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