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- PDB-1omw: Crystal Structure of the complex between G Protein-Coupled Recept... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1omw
タイトルCrystal Structure of the complex between G Protein-Coupled Receptor Kinase 2 and Heterotrimeric G Protein beta 1 and gamma 2 subunits
要素
  • G-protein coupled receptor kinase 2
  • Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) gamma-2 subunit
  • Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) beta subunit 1
キーワードTRANSFERASE / WD-40 repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


Calmodulin induced events / negative regulation of the force of heart contraction by chemical signal / negative regulation of relaxation of smooth muscle / beta-adrenergic-receptor kinase / Activation of SMO / Edg-2 lysophosphatidic acid receptor binding / beta-adrenergic receptor kinase activity / G protein-coupled receptor kinase activity / alpha-2A adrenergic receptor binding / tachykinin receptor signaling pathway ...Calmodulin induced events / negative regulation of the force of heart contraction by chemical signal / negative regulation of relaxation of smooth muscle / beta-adrenergic-receptor kinase / Activation of SMO / Edg-2 lysophosphatidic acid receptor binding / beta-adrenergic receptor kinase activity / G protein-coupled receptor kinase activity / alpha-2A adrenergic receptor binding / tachykinin receptor signaling pathway / Olfactory Signaling Pathway / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / negative regulation of striated muscle contraction / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of protein localization to cilium / desensitization of G protein-coupled receptor signaling pathway / cytoplasmic side of mitochondrial outer membrane / regulation of the force of heart contraction / Activation of the phototransduction cascade / G protein-coupled receptor internalization / positive regulation of smoothened signaling pathway / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G alpha (12/13) signalling events / Glucagon-type ligand receptors / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Ca2+ pathway / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (z) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / G alpha (i) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / regulation of signal transduction / cardiac muscle contraction / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / viral genome replication / cell projection / intracellular protein transport / G protein-coupled receptor binding / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / photoreceptor disc membrane / cellular response to catecholamine stimulus / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / sensory perception of taste / presynapse / signaling receptor complex adaptor activity / retina development in camera-type eye / heart development / GTPase binding / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cell population proliferation / protein phosphorylation / postsynapse / protein kinase activity / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / synapse / symbiont entry into host cell / protein-containing complex binding / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1270 / GPCR kinase / Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain ...Helix Hairpins - #1270 / GPCR kinase / Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Few Secondary Structures / Irregular / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / Helix Hairpins / PH-like domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / Roll / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-adrenergic receptor kinase 1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lodowski, D.T. / Pitcher, J.A. / Capel, W.D. / Lefkowitz, R.J. / Tesmer, J.J.G.
引用ジャーナル: Science / 年: 2003
タイトル: Keeping G proteins at Bay: A Complex Between G Protein-Coupled Receptor Kinase 2 and G-Beta-Gamma
著者: Lodowski, D.T. / Pitcher, J.A. / Capel, W.D. / Lefkowitz, R.J. / Tesmer, J.J.G.
履歴
登録2003年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Advisory / Refinement description
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G-protein coupled receptor kinase 2
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) beta subunit 1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) gamma-2 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,5743
ポリマ－125,5743
非ポリマー00
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)188.200, 72.500, 122.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 G-protein coupled receptor kinase 2 / GRK2 / Beta-ARK-1 / Beta-adrenergic receptor kinase 1


分子量: 79749.922 Da / 分子数: 1 / 変異: S670A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GRK2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: P21146, EC: 2.7.1.126
#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) beta subunit 1 / Transducin beta chain 1


分子量: 37416.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P62871
#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) gamma-2 subunit / G gamma-I


分子量: 8406.658 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNG2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: P63212
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.3 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.75
詳細: PEG 3350, Sodium Chloride, CHAPS, ATP, Magnesium Chloride, Mastoparan , MES pH 5.75, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Lodowski, D.T., (2003) Acta Crystallogr., D59, 936.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112 mg/mlprotein1drop
2100 mMMES1reservoirpH5.25
3200 mM1reservoirNaCl
41 mMinositol-3,4,5-triphosphate1reservoir
55 mM1reservoirMgCl2
66.9-7.8 %PEG33501reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU RU200H11.5418
シンクロトロンALS 8.2.121
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARRESEARCH1IMAGE PLATE2002年6月15日Osmic confocal Max-flux
ADSC QUANTUM 2102CCD2002年7月17日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-IDモノクロメーター
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1double crystal si(111)
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
211
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 135084 / Num. obs: 56160 / % possible obs: 73.6 % / Observed criterion σ(F): -2 / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 37.42 Å2 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 0.67 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 1977 / Rsym value: 0.253 / % possible all: 12.7
反射
*PLUS
Num. obs: 38258 / Rmerge(I) obs: 0.053
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 0.253

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ABG, 1ATP, 1BAK, 1DK8

1abg

1atp

1bak

1dk8


解像度: 2.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / SU B: 10.266 / SU ML: 0.205 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: TLS refinement
交差検証法: The structure was initally solved with R-free as the cross validation method, but for the last three rounds of refinement, the structure was refined against all of the data.
σ(F): -2 / ESU R: 0.72 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Due to the extreme anisotropy of the data, a three dimensional ellipsoid with resolution limits corresponding to the maximum diffraction in ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Due to the extreme anisotropy of the data, a three dimensional ellipsoid with resolution limits corresponding to the maximum diffraction in each direction was defined to select reflections used in refinement. These diffraction limits were 2.4, 2.8, 3.0 Angstroms. The 2.4 A direction corresponds to 37.9 degrees inclined from the a* axis, the 2.8 A direction corresponds to the b* axis and the 3.0 A direction corresponds to direction 1 X b*.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25196 1942 -RANDOM
Rwork0.20223 ---
all0.2164 38249 --
obs0.21648 36307 73.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.933 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.04 Å20 Å2-6.28 Å2
2--8.91 Å20 Å2
3----8.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8125 0 0 26 8151
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0218293
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027481
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0351.95311173
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.007317440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.16951009
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.21207
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.029184
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021721
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2320.21755
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2440.28637
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0990.24925
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1960.2164
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1640.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2470.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2370.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8941.55040
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.69128106
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.52933253
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1244.53067
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.413 0 -
Rwork0.279 413 -
obs-413 12.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.69170.4234-0.1071.889-0.62575.6291-0.06480.23540.507-0.1081-0.14240.0748-0.4646-0.36710.20720.38240.0989-0.0830.2688-0.10490.375451.150228.656754.375
24.1555-0.3907-3.06344.4397-0.86083.41810.2219-0.9069-0.71660.6056-0.37330.14531.2866-0.61560.15141.1043-0.4606-0.33550.8835-0.08530.69538.2759-0.937358.4661
33.3344-0.10310.80442.2885-0.58933.04590.35320.2696-0.90170.0999-0.1625-0.33160.88840.4532-0.19070.73270.0432-0.27940.4412-0.28880.886448.4148-7.290339.6204
47.0490.8293.99134.35692.607911.15390.4849-0.3111-0.56480.4657-0.31110.1321.4654-0.8157-0.17380.5061-0.14290.06680.2863-0.16070.186150.965621.903190.3772
53.7999-0.08371.65581.70830.47513.4441-0.11640.40620.2298-0.05040.2495-0.1703-0.16411.2226-0.13310.1601-0.13620.110.1297-0.13930.243868.540543.3997112.2574
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A29 - 187
2X-RAY DIFFRACTION1A512 - 550
3X-RAY DIFFRACTION1A690
4X-RAY DIFFRACTION1A691
5X-RAY DIFFRACTION1A694
6X-RAY DIFFRACTION1A703
7X-RAY DIFFRACTION2A188 - 274
8X-RAY DIFFRACTION2A692
9X-RAY DIFFRACTION2A701
10X-RAY DIFFRACTION3A275 - 475
11X-RAY DIFFRACTION3A496 - 511
12X-RAY DIFFRACTION3A695
13X-RAY DIFFRACTION3A696 - 697
14X-RAY DIFFRACTION3A698
15X-RAY DIFFRACTION4A551 - 569
16X-RAY DIFFRACTION4A576 - 668
17X-RAY DIFFRACTION4A693
18X-RAY DIFFRACTION5B2 - 340
19X-RAY DIFFRACTION5G8 - 68
20X-RAY DIFFRACTION5B341 - 342
21X-RAY DIFFRACTION5B343 - 344
22X-RAY DIFFRACTION5B345
23X-RAY DIFFRACTION5B346 - 347
24X-RAY DIFFRACTION5B348
25X-RAY DIFFRACTION5B349 - 350
26X-RAY DIFFRACTION5G69
27X-RAY DIFFRACTION5G70
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.024
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg2.035

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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