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万見
- PDB-1og2: Structure of human cytochrome P450 CYP2C9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1og2
タイトルStructure of human cytochrome P450 CYP2C9
要素CYTOCHROME P450 2C9
キーワードELECTRON TRANSPORT / DRUG METABOLISM / OXIDOREDUCTASE / HEME / MONOOXYGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


arachidonic acid 14,15-epoxygenase activity / arachidonic acid 11,12-epoxygenase activity / amide metabolic process / (S)-limonene 6-monooxygenase / (S)-limonene 7-monooxygenase / (R)-limonene 6-monooxygenase / (S)-limonene 6-monooxygenase activity / (S)-limonene 7-monooxygenase activity / (R)-limonene 6-monooxygenase activity / monocarboxylic acid metabolic process ...arachidonic acid 14,15-epoxygenase activity / arachidonic acid 11,12-epoxygenase activity / amide metabolic process / (S)-limonene 6-monooxygenase / (S)-limonene 7-monooxygenase / (R)-limonene 6-monooxygenase / (S)-limonene 6-monooxygenase activity / (S)-limonene 7-monooxygenase activity / (R)-limonene 6-monooxygenase activity / monocarboxylic acid metabolic process / urea metabolic process / Synthesis of (16-20)-hydroxyeicosatetraenoic acids (HETE) / omega-hydroxylase P450 pathway / CYP2E1 reactions / arachidonic acid epoxygenase activity / icosanoid biosynthetic process / epoxygenase P450 pathway / caffeine oxidase activity / Biosynthesis of maresin-like SPMs / Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) / monoterpenoid metabolic process / oxidative demethylation / Xenobiotics / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced flavin or flavoprotein as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / long-chain fatty acid biosynthetic process / estrogen metabolic process / unspecific monooxygenase / aromatase activity / Aspirin ADME / steroid metabolic process / steroid hydroxylase activity / xenobiotic catabolic process / monooxygenase activity / cholesterol metabolic process / xenobiotic metabolic process / oxidoreductase activity / iron ion binding / intracellular membrane-bounded organelle / heme binding / endoplasmic reticulum membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytochrome P450, E-class, group I / Cytochrome p450 / Cytochrome P450 / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
HEME C / Cytochrome P450 2C9
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Williams, P.A. / Cosme, J. / Ward, A. / Angove, H.C. / Matak Vinkovic, D. / Jhoti, H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of Human Cytochrome P450 2C9 with Bound Warfarin
著者: Williams, P.A. / Cosme, J. / Ward, A. / Angove, H.C. / Matak Vinkovic, D. / Jhoti, H.
履歴
登録2003年4月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月9日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYTOCHROME P450 2C9
B: CYTOCHROME P450 2C9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,5744
ポリマ－108,3372
非ポリマー1,2372
水2,648147
1
A: CYTOCHROME P450 2C9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7872
ポリマ－54,1691
非ポリマー6191
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CYTOCHROME P450 2C9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7872
ポリマ－54,1691
非ポリマー6191
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)164.870, 164.870, 111.105
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2047-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.8191, 0.5736, 0.0033), (-0.5736, -0.819, -0.0166), (-0.0068, -0.0155, 0.9999)
ベクター: 27.584, 125.649, 10.794)

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要素

#1: タンパク質 CYTOCHROME P450 2C9 / (R)-LIMONENE 6-MONOOXYGENASE / (S)-LIMONENE 6-MONOOXYGENASE / (S)-LIMONENE 7-MONOOXYGENASE / ...(R)-LIMONENE 6-MONOOXYGENASE / (S)-LIMONENE 6-MONOOXYGENASE / (S)-LIMONENE 7-MONOOXYGENASE / CYPIIC9 / CYTOCHROME P-450MP / CYTOCHROME P450 MP-4 / CYTOCHROME P450 MP-8 / CYTOCHROME P450 PB-1 / S-MEPHENYTOIN 4-HYDROXYLASE


分子量: 54168.590 Da / 分子数: 2 / 断片: SOLUBLE DOMAIN, RESIDUES 30-490 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1 BLUE
参照: UniProt: P11712, EC: 1.14.13.80, EC: 1.14.13.48, EC: 1.14.13.49
#2: 化合物 ChemComp-HEC / HEME C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CYTOCHROMES P450 ARE HEME-THIOLATE MONOOXYGENASES THAT IN THE LIVER MICROSOMES FORM PART OF THE ...CYTOCHROMES P450 ARE HEME-THIOLATE MONOOXYGENASES THAT IN THE LIVER MICROSOMES FORM PART OF THE NADPH-DEPENDENT ELECTRON TRANSPORT PATHWAY. THE ENZYME OXIDIZES A VARIETY OF STRUCTURALLY UNRELATED COMPOUNDS, INCLUDING STEROIDS, FATTY ACIDS AND XENOBIOTICS. ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 206 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 215 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 216 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 220 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 221 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 222 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 223 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 206 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ILE 215 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 216 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 220 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PRO 221 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ILE 222 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ILE 223 TO LEU
配列の詳細RESIDUES 1-29 OF THE FULL LENGTH PROTEIN WERE DELETED (THE PROPOSED TRANSMEMBRANE DOMAIN) AND A ...RESIDUES 1-29 OF THE FULL LENGTH PROTEIN WERE DELETED (THE PROPOSED TRANSMEMBRANE DOMAIN) AND A SHORT REGION OF SEQUENCE INTRODUCED TO ASSIST WITH EXPRESSION. A FOUR-HISTIDINE TAG WAS INTRODUCED AT THE C-TERMINUS FOR PURIFICATION PURPOSES

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化pH: 8.4 / 詳細: pH 8.40
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
140 mg/mlprotein1drop
210 mMpotassium phosphate1droppH7.4
30.5 M1dropKCl
420 %(v/v)glycerol1drop
51 mMEDTA1drop
62 mMdithiothreitol1drop
70.1 MTris1reservoirpH8.4
815-25 %(v/v)PEG4001reservoir
95-12.5 %(w/v)PEG80001reservoir
1010 %(v/v)glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.9
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 51912 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 1.21 / % possible all: 96.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 50 Å / 冗長度: 2.6 % / Num. measured all: 340743 / Rmerge(I) obs: 0.087
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 1.21

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DT6

1dt6


解像度: 2.6→55.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 10.96 / SU ML: 0.217 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.354 / ESU R Free: 0.273 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 2628 5.1 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.21 49246 96.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20.01 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→55.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7386 0 86 147 7619
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0227662
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.026948
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7561.98110380
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.891316256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5725920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.21136
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.028356
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0090.021526
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.21939
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2280.28055
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.24574
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2161
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1260.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1860.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1480.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.64154620
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.23667528
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.37763042
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3487.52852
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.407 186
Rwork0.364 2950
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.207
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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