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- PDB-1o95: Ternary complex between trimethylamine dehydrogenase and electron... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o95
タイトルTernary complex between trimethylamine dehydrogenase and electron transferring flavoprotein
要素
  • (ELECTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN ...) x 2
  • TRIMETHYLAMINE DEHYDROGENASE
キーワードELECTRON TRANSPORT / ELECTRON TRANSPORT-COMPLEX / PROTEIN COMPLEX / ELECTRON TRANSFER / DEHYDROGENASE / FLAVOPROTEIN / OXIDO-REDUCTASE / IRON-SULFUR / FMN
機能・相同性
機能・相同性情報


trimethylamine dehydrogenase / trimethylamine dehydrogenase activity / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Trimethylamine dehydrogenase/Dimethylamine dehydrogenase, FMN-binding domain / : / OYE-like second alpha/beta domain / : / Electron transfer flavoprotein, beta-subunit, conserved site / Electron transfer flavoprotein subunit alpha, conserved site / Electron transfer flavoprotein alpha-subunit signature. / Electron transfer flavoprotein beta-subunit signature. / Electron transfer flavoprotein, beta subunit / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit, N-terminal ...Trimethylamine dehydrogenase/Dimethylamine dehydrogenase, FMN-binding domain / : / OYE-like second alpha/beta domain / : / Electron transfer flavoprotein, beta-subunit, conserved site / Electron transfer flavoprotein subunit alpha, conserved site / Electron transfer flavoprotein alpha-subunit signature. / Electron transfer flavoprotein beta-subunit signature. / Electron transfer flavoprotein, beta subunit / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein, beta subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein domain / Electron transfer flavoprotein alpha subunit/FixB / Electron transfer flavoprotein, alpha/beta-subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit, C-terminal / Electron transfer flavoprotein FAD-binding domain / Electron transfer flavoprotein domain / NAD(P)-binding Rossmann-like domain / NADH:flavin oxidoreductase/NADH oxidase, N-terminal / NADH:flavin oxidoreductase / NADH oxidase family / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / HUPs / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / Trimethylamine dehydrogenase / Electron transfer flavoprotein subunit beta / Electron transfer flavoprotein subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種METHYLOPHILUS METHYLOTROPHUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Leys, D. / Basran, J. / Talfournier, F. / Sutcliffe, M.J. / Scrutton, N.S.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: Extensive Conformational Sampling in a Ternary Electron Transfer Complex.
著者: Leys, D. / Basran, J. / Talfournier, F. / Sutcliffe, M.J. / Scrutton, N.S.
履歴
登録2002年12月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月18日Group: Derived calculations
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIMETHYLAMINE DEHYDROGENASE
B: TRIMETHYLAMINE DEHYDROGENASE
C: ELECTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN BETA-SUBUNIT
D: ELECTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN ALPHA-SUBUNIT
E: ELECTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN BETA-SUBUNIT
F: ELECTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN ALPHA-SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)291,48214
ポリマ－288,3186
非ポリマー3,1658
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25600 Å2
ΔGint-101.4 kcal/mol
Surface area94580 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)102.500, 116.513, 138.706
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.35, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22E
13D
23F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A1 - 720
2112B1 - 720
1122C1 - 244
2122E1 - 244
1132D1 - 189
2132F1 - 189

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 TRIMETHYLAMINE DEHYDROGENASE / TMADH


分子量: 81606.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: LINK BETWEEN FMN AND RESIDUE 30
由来: (天然) METHYLOPHILUS METHYLOTROPHUS (バクテリア)
参照: UniProt: P16099, EC: 1.5.99.7

-
ELECTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN ... , 2種, 4分子 CEDF

#2: タンパク質 ELECTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN BETA-SUBUNIT / BETA-ETF / ELECTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN SMALL SUBUNIT / ETFSS


分子量: 28929.850 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) METHYLOPHILUS METHYLOTROPHUS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P53570
#3: タンパク質 ELECTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN ALPHA-SUBUNIT / ALPHA-ETF / ELECTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN LARGE SUBUNIT / ETFLS


分子量: 33622.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) METHYLOPHILUS METHYLOTROPHUS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P53571

-
非ポリマー , 4種, 8分子

#4: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#7: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 8% PEG 20000, 8 % PEG 750 MME, 0.1-0.3 M SODIUM ACETATE, pH 6.50
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
130 %(w/v)PEG200001reservoir
20.2 Msodium acetate1reservoir
30.1 MMES1reservoirpH6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 1
検出器検出器: CCD / 日付: 2001年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→20 Å / Num. obs: 32854 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 2.9 % / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 3.7→3.9 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Rsym value: 0.35 / % possible all: 94.3
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 279217 / Rmerge(I) obs: 0.112
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 3.83 Å / % possible obs: 94.3 % / Rmerge(I) obs: 0.352

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.08精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.884 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.779 / SU B: 31.707 / SU ML: 0.484 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.991 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: DISORDERED REGIONS WERE OMITTED FROM T THE ENTIRE FAD DOMAIN FROM THE ETF MOLECULES IS NOT VISIBLE IN ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.353 1679 5 %RANDOM
Rwork0.252 ---
obs0.257 31940 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 57.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.31 Å20 Å2-9.52 Å2
2--11.96 Å20 Å2
3----8.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17598 0 178 0 17776
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0370.02118174
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg3.2191.95924740
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.20352297
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.09524.043799
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.883152870
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.52815119
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1780.22719
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213897
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3170.210076
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2510.2975
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.5070.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7411.511432
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.49218330
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.52836742
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3554.56386
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A2876tight positional0.120.05
2C4596tight positional0.10.05
3D5944tight positional0.090.05
1A2691medium positional0.330.5
2C2691medium positional0.010.5
3D2691medium positional00.5
1A2876tight thermal0.180.5
2C4596tight thermal0.510.5
3D5944tight thermal0.740.5
1A2691medium thermal1.482
2C2691medium thermal1.852
3D2691medium thermal2.072
LS精密化 シェル解像度: 3.7→3.79 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.388 118
Rwork0.334 2211
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.7 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.348 / Rfactor Rwork: 0.269
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.075
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg4.62

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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