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- PDB-1o6z: 1.95 A resolution structure of (R207S,R292S) mutant of malate deh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o6z
タイトル1.95 A resolution structure of (R207S,R292S) mutant of malate dehydrogenase from the halophilic archaeon Haloarcula marismortui (holo form)
要素MALATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / HALOPHILIC / ION-BINDING / PROTEIN-SOLVENT INTERACTION / MALATE DEHYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / carboxylic acid metabolic process / tricarboxylic acid cycle / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Malate dehydrogenase, type 3 / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal ...: / Malate dehydrogenase, type 3 / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Malate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種HALOARCULA MARISMORTUI (好塩性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Irimia, A. / Ebel, C. / Madern, D. / Richard, S.B. / Cosenza, L.W. / Zaccai, G. / Vellieux, F.M.D.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: The Oligomeric States of Haloarcula Marismortui Malate Dehydrogenase are Modulated by Solvent Components as Shown by Crystallographic and Biochemical Studies
著者: Irimia, A. / Ebel, C. / Madern, D. / Richard, S.B. / Cosenza, L.W. / Zaccai, G. / Vellieux, F.M.D.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Insights Into the Molecular Relationships between Malate and Lactate Dehydrogenases: Structural and Biochemical Properties of Monomeric and Dimeric Intermediates of a Mutant of ...タイトル: Insights Into the Molecular Relationships between Malate and Lactate Dehydrogenases: Structural and Biochemical Properties of Monomeric and Dimeric Intermediates of a Mutant of Tetrameric L-[Ldh-Like] Malate Dehydrogenase from the Halophilic Archaeon Haloarcula Marismortui
著者: Madern, D. / Ebel, C. / Mevarech, M. / Richard, S.B. / Pfister, C. / Zaccai, G.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Halophilic Adaptation: Novel Solvent Protein Interactions Observed in the 2.9 And 2.6 A Resolution Structures of the Wild Type and a Mutant of Malate Dehydrogenase from Haloarcula Marismortui
著者: Richard, S.B. / Madern, D. / Garcin, E. / Zaccai, G.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: Structural Features that Stabilize Halophilic Malate Dehydrogenase from an Archaebacterium
著者: Dym, O. / Mevarech, M. / Sussman, J.L.
#4: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1995
タイトル: Mutation at a Single Acidic Amino Acid Enhances the Halophilic Behaviour of Malate Dehydrogenase from Haloarcula Marismortui in Physiological Salts
著者: Madern, D. / Pfister, C. / Zaccai, G.
#5: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Cloning, Sequencing, and Expression in Escherichia Coli of the Gene Coding for Malate Dehydrogenase of the Extremely Halophilic Archaebacterium Haloarcula Marismortui
著者: Cendrin, F. / Chroboczek, J. / Zaccai, G. / Eisenberg, H. / Mevarech, M.
履歴
登録2002年10月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALATE DEHYDROGENASE
B: MALATE DEHYDROGENASE
C: MALATE DEHYDROGENASE
D: MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,20316
ポリマ－130,2654
非ポリマー2,93712
水12,196677
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)126.640, 114.420, 124.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.11, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-2056-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.99635, -0.084004, -0.015169), (-0.081693, 0.886791, 0.454893), (-0.024761, 0.454471, -0.890417)55.65631, -11.70613, 58.82204
2given(0.993927, 0.06586, 0.08816), (0.065578, -0.997829, 0.006093), (0.08837, -0.000274, -0.996088)-2.73505, -1.78311, 59.14408
3given(-0.997705, 0.01657, -0.065642), (0.015789, -0.8859, -0.463607), (-0.065834, -0.46358, 0.883606)56.88684, 13.81413, 5.43093
4given(-0.997866, 0.016972, -0.063046), (0.013663, -0.889958, -0.455837), (-0.063845, -0.455726, 0.887827)56.75201, 13.61702, 5.10483
5given(0.994406, 0.067311, 0.081389), (0.067865, -0.997686, -0.004053), (0.080928, 0.009554, -0.996674)-2.42347, -2.17316, 59.48046
6given(-0.996524, -0.081403, -0.017663), (-0.080407, 0.884688, 0.459195), (-0.021752, 0.459019, -0.888159)55.33687, -11.94307, 58.76286

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要素

#1: タンパク質
MALATE DEHYDROGENASE / MDH


分子量: 32566.301 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEXED WITH NADH / 由来: (組換発現) HALOARCULA MARISMORTUI (好塩性) / プラスミド: PET11A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174(DE3) / 参照: UniProt: Q07841, malate dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 677 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION ARG 188 SER AND ARG 267 SER IN CHAINS A, B, C AND D

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.41 %
結晶化pH: 7.6 / 詳細: 2 M NACL, 25 MM TRIS PH 7.6, 2.5 MM NADH, 50% MPD
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
150 mMHEPES1droppH7.6
24 M1dropNaCl
320 mg/mlprotein1drop
462 %(v/v)MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月17日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→42.26 Å / Num. obs: 100475 / % possible obs: 77.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.34 % / Biso Wilson estimate: 18.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0642 / Net I/σ(I): 12.86
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 2.12 % / Rmerge(I) obs: 0.1427 / Mean I/σ(I) obs: 4.03 / % possible all: 43.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 335871
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 43.9 % / Num. unique obs: 5703 / Num. measured obs: 12111

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
XDSデータ削減
BIOMOLデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GT2

1gt2
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.95→12 Å / SU B: 6.089 / SU ML: 0.167 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.26 / ESU R Free: 0.17
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE REGION 100-107 OF B AND D CHAIN IS DISORDERED. THE RESIDUES 101-106 IN THESE DISORDERED REGIONS COULD NOT BE MODELLED AND ARE OMITTED FROM THE MODEL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26328 5049 5.1 %RANDOM
Rwork0.18991 ---
obs0.19365 94883 78.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.478 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.63 Å20 Å20.75 Å2
2--0.36 Å20 Å2
3----1.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9088 0 184 677 9949
精密化
*PLUS
最低解像度: 42.26 Å / Num. reflection obs: 95398 / Num. reflection Rfree: 5076 / Rfactor Rfree: 0.263 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.038
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.45
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg23.8
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.955 Å / 最低解像度: 2.005 Å / Rfactor Rfree: 0.311 / % reflection Rfree: 204 % / Rfactor Rwork: 0.213 / Num. reflection Rwork: 4065 / Total num. of bins used: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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