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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1o6g | |||||||||
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タイトル | PROLYL OLIGOPEPTIDASE FROM PORCINE BRAIN, D641N MUTANT WITH BOUND PEPTIDE LIGAND SUC-GLY-PRO | |||||||||
![]() | Prolyl endopeptidase | |||||||||
![]() | HYDROLASE / PROLYL OLIGOPEPTIDASE / AMNESIA / ALPHA/ BETA-HYDROLASE / BETA-PROPELLER | |||||||||
機能・相同性 | ![]() prolyl oligopeptidase / oligopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Rea, D. / Fulop, V. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Substrate-dependent competency of the catalytic triad of prolyl oligopeptidase. 著者: Szeltner, Z. / Rea, D. / Juhasz, T. / Renner, V. / Mucsi, Z. / Orosz, G. / Fulop, V. / Polgar, L. #1: ![]() タイトル: Structures of Prolyl Oligopeptidase Substrate/ Inhibitor Complexes. Use of Inhibitor Bindtitration of the Catalytic Histidine Residueing for 著者: Fulop, V. / Szeltner, Z. / Renner, V. / Polgar, L. #2: ![]() タイトル: Catalysis of Serine Oligopeptidases is Controlled by a Gating Filter Mechanism 著者: Fulop, V. / Szeltner, Z. / Polgar, L. #3: ![]() タイトル: Prolyl Oligopeptidase: An Unusual Beta-Propeller Domain Regulates Proteolysis 著者: Fulop, V. / Bocskei, Z. / Polgar, L. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 179.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 138.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 80891.414 Da / 分子数: 1 / 変異: D641N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-SIN / |
#3: 化合物 | ChemComp-GLY / |
#4: 化合物 | ChemComp-PRO / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | ENGINEERED |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 8.5 / 詳細: SEE REFERENCE 3, pH 8.50 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Fulop, V., (1998) Cell(Cambridge,Mass.), 94, 161. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年5月15日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.87 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.4→30 Å / Num. obs: 156733 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 14.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 25.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.209 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / % possible all: 97.5 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 686744 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1QFM 解像度: 1.4→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
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原子変位パラメータ | Biso mean: 15.1 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati sigma a obs: 0.08 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.4→30 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS % reflection Rfree: 4 % / Rfactor all: 0.203 / Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rwork: 0.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |