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- PDB-1o04: Cys302Ser mutant of human mitochondrial aldehyde dehydrogenase co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o04
タイトルCys302Ser mutant of human mitochondrial aldehyde dehydrogenase complexed with NAD+ and Mg2+
要素Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
キーワードOXIDOREDUCTASE / ALDH / NAD / NADH / isomerization
機能・相同性
機能・相同性情報


Metabolism of serotonin / regulation of dopamine biosynthetic process / regulation of serotonin biosynthetic process / phenylacetaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / nitroglycerin metabolic process / aldehyde catabolic process / alcohol metabolic process / ethanol catabolic process / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / Ethanol oxidation ...Metabolism of serotonin / regulation of dopamine biosynthetic process / regulation of serotonin biosynthetic process / phenylacetaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / nitroglycerin metabolic process / aldehyde catabolic process / alcohol metabolic process / ethanol catabolic process / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / Ethanol oxidation / aldehyde dehydrogenase (NAD+) / carboxylesterase activity / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / Smooth Muscle Contraction / Mitochondrial protein degradation / NAD binding / carbohydrate metabolic process / electron transfer activity / mitochondrial matrix / mitochondrion / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family ...Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANIDINE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Perez-Miller, S.J. / Hurley, T.D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Coenzyme isomerization is integral to catalysis in aldehyde dehydrogenase
著者: Perez-Miller, S.J. / Hurley, T.D.
履歴
登録2003年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
B: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
C: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
D: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
E: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
F: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
G: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
H: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)444,60482
ポリマ－435,8698
非ポリマー8,73574
水90,5255025
1
A: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
B: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
C: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
D: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)222,30241
ポリマ－217,9344
非ポリマー4,36837
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area31590 Å2
ΔGint-141 kcal/mol
Surface area57080 Å2
手法PISA
2
E: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
F: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
G: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
H: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)222,30241
ポリマ－217,9344
非ポリマー4,36837
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area31230 Å2
ΔGint-140 kcal/mol
Surface area56950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.211, 152.487, 177.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor / ALDH class 2 / ALDHI / ALDH-E2


分子量: 54483.566 Da / 分子数: 8
断片: Complete mature sequence (does not contain mitochondrial leader sequence).
変異: C302S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALDH2 OR ALDM / プラスミド: PET7-7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P05091, aldehyde dehydrogenase (NAD+)

-
非ポリマー , 6種, 5099分子

#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#5: 化合物
ChemComp-GAI / GUANIDINE


分子量: 59.070 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH5N3
#6: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5025 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: ACES, PEG 6000, Guanidine HCl, MgCl2, DTT., pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / PH range low: 6.6 / PH range high: 6.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMsodium-ACES1reservoirpH6.2-6.6
215-19 %(w/v)PEG6000MW1reservoir
3100 mMguanidine-HCl1reservoir
410 mM1reservoirMgCl2
58 mMdithiothreitol1reservoir
68 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月1日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→50 Å / Num. all: 713549 / Num. obs: 683580 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 10.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 1.42→1.47 Å / Rmerge(I) obs: 0.439 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 52512 / % possible all: 74
反射
*PLUS
Num. measured all: 3220059 / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 74 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CW3

1cw3


解像度: 1.42→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 0.942 / SU ML: 0.036 / Isotropic thermal model: Restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.057 / ESU R Free: 0.059 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: MLKF refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1712 34234 5 %RANDOM
Rwork0.1453 ---
all0.1466 676347 --
obs0.1466 648549 95.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.891 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4 Å20 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3----0.31 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.42→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30568 0 568 5025 36161
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02131798
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5011.96243158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.10853992
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.24720
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0224360
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.216569
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.23825
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0520.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2270.291
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1840.2119
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.314319782
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.092531728
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.237612016
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.129811430
LS精密化 シェル解像度: 1.42→1.457 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数
Rfree0.288 1907
Rwork0.255 36402
obs-38309
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.171 / Rfactor Rwork: 0.145
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.5

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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