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- PDB-1nyh: Crystal Structure of the Coiled-coil Dimerization Motif of Sir4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nyh
タイトルCrystal Structure of the Coiled-coil Dimerization Motif of Sir4
要素Regulatory protein SIR4
キーワードTranscription repressor / coiled-coil / Transcription regulation / Repressor
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of protein-containing complex localization to telomere / telomere tethering at nuclear periphery / chromatin silencing complex / silent mating-type cassette heterochromatin formation / positive regulation of heterochromatin formation / subtelomeric heterochromatin formation / nucleosome binding / double-strand break repair via nonhomologous end joining / heterochromatin formation / double-stranded DNA binding ...establishment of protein-containing complex localization to telomere / telomere tethering at nuclear periphery / chromatin silencing complex / silent mating-type cassette heterochromatin formation / positive regulation of heterochromatin formation / subtelomeric heterochromatin formation / nucleosome binding / double-strand break repair via nonhomologous end joining / heterochromatin formation / double-stranded DNA binding / molecular adaptor activity / chromosome, telomeric region
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / Sir4, SID domain / Sir4 SID domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Regulatory protein SIR4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Chang, J.F. / Hall, B.E. / Tanny, J.C. / Moazed, D. / Filman, D. / Ellenberger, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Structure of the Coiled-coil Dimerization Motif of Sir4 and Its Interaction With Sir3
著者: Chang, J.F. / Hall, B.E. / Tanny, J.C. / Moazed, D. / Filman, D. / Ellenberger, T.
履歴
登録2003年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Regulatory protein SIR4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6531
ポリマ－18,6531
非ポリマー00
水00
1
A: Regulatory protein SIR4

A: Regulatory protein SIR4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3062
ポリマ－37,3062
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+7/61
Buried area3690 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area11230 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)108.640, 108.640, 74.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細The biological assembly is a dimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: -y, -x, 1/6+z and a translation of +1 along a, b and c axes.

-
要素

#1: タンパク質 Regulatory protein SIR4 / Silent information regulator 4


分子量: 18652.967 Da / 分子数: 1 / 断片: Coiled-coil dimerization domain, residue 1198-1358 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SIR4 / プラスミド: pGEX6P / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11978

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.78 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 3350, MES, MgCl2, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15 mg/mlprotein1drop
250 mMHEPES1droppH7.5
3350 mM1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
51 mMEDTA1drop
6100 mMMES1reservoirpH6.0
7200 mM1reservoirMgCl2
81 %PEG33501reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.97827, 0.978423, 0.95
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月21日 / 詳細: toroidal mirror
放射モノクロメーター: Channel-Cut Si(111)Monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978271
20.9784231
30.951
反射解像度: 3.1→47.14 Å / Num. all: 5054 / Num. obs: 4796 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 33.3
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.303 / Mean I/σ(I) obs: 9.2 / % possible all: 97.2
反射
*PLUS
% possible obs: 96.2 % / Num. measured all: 191300
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.1→47.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.839 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.833 / SU B: 14.439 / SU ML: 0.254 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.425 / ESU R Free: 0.345
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28797 501 10.5 %RANDOM
Rwork0.27074 ---
all0.27254 5054 --
obs0.27254 4290 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.993 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.18 Å21.09 Å20 Å2
2--2.18 Å20 Å2
3----3.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→47.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数592 0 0 0 592
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.022596
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1841.985796
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.448575
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.297
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02422
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2630.2280
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1260.226
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2070.271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1140.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.184 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.345 44
Rwork0.347 277
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.288 / Rfactor Rwork: 0.271
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.184

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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