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- PDB-1nu2: Crystal structure of the murine Disabled-1 (Dab1) PTB domain-ApoE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nu2
タイトルCrystal structure of the murine Disabled-1 (Dab1) PTB domain-ApoER2 peptide-PI-4,5P2 ternary complex
要素
  • Disabled homolog 1
  • peptide derived from murine Apolipoprotein E Receptor-2
キーワードSIGNALING PROTEIN / beta-sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-cell adhesion involved in neuronal-glial interactions involved in cerebral cortex radial glia guided migration / lateral motor column neuron migration / radial glia guided migration of Purkinje cell / Reelin signalling pathway / cerebral cortex radially oriented cell migration / cerebellum structural organization / Golgi localization / ventral spinal cord development / radial glia-guided pyramidal neuron migration / negative regulation of axonogenesis ...cell-cell adhesion involved in neuronal-glial interactions involved in cerebral cortex radial glia guided migration / lateral motor column neuron migration / radial glia guided migration of Purkinje cell / Reelin signalling pathway / cerebral cortex radially oriented cell migration / cerebellum structural organization / Golgi localization / ventral spinal cord development / radial glia-guided pyramidal neuron migration / negative regulation of axonogenesis / reelin-mediated signaling pathway / motor neuron migration / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of synapse maturation / negative regulation of cell adhesion / astrocyte differentiation / adult walking behavior / small GTPase-mediated signal transduction / dendrite development / cerebral cortex cell migration / brush border / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of astrocyte differentiation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / signaling adaptor activity / positive regulation of neuron differentiation / SH2 domain binding / axonogenesis / hippocampus development / central nervous system development / neuron migration / neuron differentiation / phospholipid binding / apical part of cell / nervous system development / cell adhesion / intracellular signal transduction / intracellular membrane-bounded organelle / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / perinuclear region of cytoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Disabled homolog 2-like, sulfatide-binding motifs / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily ...: / : / Disabled homolog 2-like, sulfatide-binding motifs / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MYO-INOSITOL-1,4,5-TRIPHOSPHATE / Disabled homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Stolt, P.C. / Jeon, H. / Song, H.K. / Herz, J. / Eck, M.J. / Blacklow, S.C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Origins of Peptide Selectivity and Phosphoinositide Binding Revealed by Structures of Disabled-1 PTB Domain Complexes
著者: Stolt, P.C. / Jeon, H. / Song, H.K. / Herz, J. / Eck, M.J. / Blacklow, S.C.
履歴
登録2003年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disabled homolog 1
B: peptide derived from murine Apolipoprotein E Receptor-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7603
ポリマ－18,3402
非ポリマー4201
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1860 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area8690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.270, 45.984, 89.808
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Disabled homolog 1


分子量: 17084.768 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 23-174 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: DAB1 / プラスミド: Gateway pDEST15 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P97318
#2: タンパク質・ペプチド peptide derived from murine Apolipoprotein E Receptor-2


分子量: 1255.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: created by peptide synthesis
#3: 化合物 ChemComp-I3P / D-MYO-INOSITOL-1,4,5-TRIPHOSPHATE / イノシト-ル1,4,5-トリスりん酸


分子量: 420.096 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15O15P3 / 詳細: purchased from Sigma-Aldrich Chemical Co.
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.08 %
結晶化温度: 298 K / pH: 7.5
詳細: HEPES, PEG8000, ethanol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K, pH 7.50
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115-25 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1droppH6.8
350 mM1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
50.1 MHEPES1droppH7.5
634-36 %PEG80001drop
75 %ethanol1drop
80.1 MHEPES1reservoirpH7.5
934-36 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. obs: 12179 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル解像度: 1.9→1.96 Å / Rmerge(I) obs: 0.17 / % possible all: 97.5
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / % possible obs: 98 % / Num. measured all: 34852
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.5 % / Rmerge(I) obs: 0.17

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NTV

1ntv


解像度: 1.9→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 1228 10.3 %RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.2384 ---
obs0.2384 11884 95.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.9985 Å2 / ksol: 0.383678 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.71 Å20 Å20 Å2
2--6.21 Å20 Å2
3----4.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.22 Å
Luzzati d res low-40 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1288 0 48 141 1477
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.66
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 85 9.5 %
Rwork0.227 807 -
obs--90.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3I3P.PARWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER.PARAMI3P.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 40 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.08
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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