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- PDB-1np6: Crystal structure of Escherichia coli MobB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1np6
タイトルCrystal structure of Escherichia coli MobB
要素Molybdopterin-guanine dinucleotide biosynthesis protein B
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Mixed alpha-beta fold / elongated beta-sheet / Walker A motif / P-loop structural motif
機能・相同性
機能・相同性情報


Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / GTP binding / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
N-terminal domain of TfIIb - #120 / Molybdopterin-guanine dinucleotide biosynthesis protein B (MobB) domain / Molybdopterin guanine dinucleotide synthesis protein B / N-terminal domain of TfIIb / Single Sheet / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Molybdopterin-guanine dinucleotide biosynthesis adapter protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者McLuskey, K. / Harrison, J.A. / Schuttelkopf, A.W. / Boxer, D.H. / Hunter, W.N.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Insight into the role of Escherichia coli MobB in Molybdenum cofactor biosynthesis based on the high resolution crystal structure
著者: McLuskey, K. / Harrison, J.A. / Schuttelkopf, A.W. / Boxer, D.H. / Hunter, W.N.
履歴
登録2003年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Molybdopterin-guanine dinucleotide biosynthesis protein B
B: Molybdopterin-guanine dinucleotide biosynthesis protein B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7084
ポリマ－38,5162
非ポリマー1922
水3,639202
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5230 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area16990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.400, 64.791, 54.241
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.68, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The asymmetic unit contains the biological assembly which is a homodimer.

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要素

#1: タンパク質 Molybdopterin-guanine dinucleotide biosynthesis protein B


分子量: 19258.178 Da / 分子数: 2 / 断片: Subunit A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: MOBB OR B3856 / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P32125
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 断片: Subunit B / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 4000, ammonium sulphate, glycerol, magnesium chloride, GDP, DTT, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 20K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
15 mM1dropMgCl2
25 mMGDP1drop
35 mMdithiothreitol1drop
4150 mMammonium sulfate1reservoir
510.5 %(w/v)PEG40001reservoir
615 %(w/v)glycerol1reservoir
750 mMTris-HCl1droppH8.0
810 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月11日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. all: 29445 / Num. obs: 29445 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 29.9 Å2 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 1.87→1.94 Å / Rmerge(I) obs: 0.273 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 2844 / Rsym value: 0.273 / % possible all: 97.5
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % possible obs: 99.3 % / Num. measured all: 364026 / Rmerge(I) obs: 0.042
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Partial model of MobB previously solved by MAD

解像度: 1.9→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28502 1443 5.1 %RANDOM
Rwork0.21477 ---
all0.218 28248 --
obs0.21838 26805 99.31 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.729 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.72 Å20 Å24.86 Å2
2---1.91 Å20 Å2
3----0.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2555 0 10 202 2767
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0212612
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3281.9683542
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9415326
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2414
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021914
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1920.21007
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2160
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1520.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.190.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it7.04841630
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.75162622
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it9.7376982
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it11.3678918
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.362 96
Rwork0.365 1964
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.287 / Rfactor Rwork: 0.215
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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