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- PDB-4orz: HIV-1 Nef protein in complex with single domain antibody sdAb19 a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4orz
タイトルHIV-1 Nef protein in complex with single domain antibody sdAb19 and an engineered Hck SH3 domain
要素
  • Protein Nef
  • Tyrosine-protein kinase HCK
  • single domain antibody sdAb19
キーワードTRANSFERASE/APOPTOSIS/IMMUNE SYSTEM / SH3 domain / immunglobolin fold / Antibodies / Epitopes / HIV Antibodies / HIV Accessory Proteins / PxxP motif / Complementarity Determining Regions / TRANSFERASE-APOPTOSIS-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


leukocyte degranulation / innate immune response-activating signaling pathway / respiratory burst after phagocytosis / leukocyte migration involved in immune response / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / regulation of podosome assembly / symbiont-mediated suppression of host autophagy / FLT3 signaling through SRC family kinases / regulation of phagocytosis ...leukocyte degranulation / innate immune response-activating signaling pathway / respiratory burst after phagocytosis / leukocyte migration involved in immune response / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / regulation of podosome assembly / symbiont-mediated suppression of host autophagy / FLT3 signaling through SRC family kinases / regulation of phagocytosis / Nef and signal transduction / regulation of DNA-binding transcription factor activity / activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of actin filament polymerization / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / mesoderm development / host cell Golgi membrane / FCGR activation / type II interferon-mediated signaling pathway / Signaling by CSF3 (G-CSF) / transport vesicle / phosphotyrosine residue binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / cell projection / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of signaling by CBL / non-specific protein-tyrosine kinase / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / cytokine-mediated signaling pathway / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / peptidyl-tyrosine phosphorylation / caveola / SH3 domain binding / virion component / cytoplasmic side of plasma membrane / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / regulation of cell shape / regulation of inflammatory response / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / cell differentiation / cytoskeleton / lysosome / cell adhesion / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / inflammatory response / endocytosis involved in viral entry into host cell / signaling receptor binding / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / host cell plasma membrane / Golgi apparatus / extracellular region / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nef Regulatory Factor / Nef Regulatory Factor / Tyrosine-protein kinase HCK, SH2 domain / HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / HIV negative factor Nef / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / Negative factor, (F-Protein) or Nef / SH3 Domains / : / SH3 domain ...Nef Regulatory Factor / Nef Regulatory Factor / Tyrosine-protein kinase HCK, SH2 domain / HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / HIV negative factor Nef / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / Negative factor, (F-Protein) or Nef / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Nef / Tyrosine-protein kinase HCK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
HIV-1 M:B_ARV2/SF2 (ヒト免疫不全ウイルス)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Geyer, M. / Lulf, S.
引用ジャーナル: Retrovirology / 年: 2014
タイトル: Structural basis for the inhibition of HIV-1 Nef by a high-affinity binding single-domain antibody.
著者: Lulf, S. / Matz, J. / Rouyez, M.C. / Jarviluoma, A. / Saksela, K. / Benichou, S. / Geyer, M.
履歴
登録2014年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase HCK
B: Protein Nef
C: single domain antibody sdAb19


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4403
ポリマ－37,4403
非ポリマー00
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.000, 73.000, 71.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase HCK / Hematopoietic cell kinase / Hemopoietic cell kinase / p59-HCK/p60-HCK / p59Hck / p61Hck


分子量: 7614.431 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 domain, UNP residues 77-138 / 変異: E90Y, A91S, I92P, H93F, H94S, E95W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P08631, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Protein Nef / 3'ORF / Negative factor / F-protein / C-terminal core protein


分子量: 16817.979 Da / 分子数: 1 / 断片: Nef protein, UNP residues 45-210 / 変異: I47M, T48A, C59S, C210A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HIV-1 M:B_ARV2/SF2 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: nef / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03407
#3: 抗体 single domain antibody sdAb19


分子量: 13007.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: About 0.1 micro L of protein solution at 10 mg/ml concentration was mixed with 0.1 micro L of reservoir solution from a 70 L reservoir in 96-well Hampton 3553 crystallization plates. Initial ...詳細: About 0.1 micro L of protein solution at 10 mg/ml concentration was mixed with 0.1 micro L of reservoir solution from a 70 L reservoir in 96-well Hampton 3553 crystallization plates. Initial crystals of NefSF2 sdAb19 SH3B6 could be obtained in 0.2 M potassium formate and 20% polyethylene glycol (PEG) 3350. Crystal conditions were optimized to 0.2 M potassium formate, 17.5% polyethylene glycol (PEG) 3350 and 0.35 M ammonium chloride grown by hanging-drop vapor diffusion in Linbro crystallization plates. , pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月10日
放射モノクロメーター: Diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→41.75 Å / Num. obs: 47918 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3RBB

3rbb


解像度: 2→41.75 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 2.04 / 位相誤差: 24.91 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2364 1252 5 %random
Rwork0.2018 ---
obs0.2036 25031 98.94 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→41.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2330 0 0 125 2455
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082399
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2883255
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.518865
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085336
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006413
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.08010.29151380.252628X-RAY DIFFRACTION98
2.0801-2.17480.27121370.23972592X-RAY DIFFRACTION99
2.1748-2.28940.27151380.23422624X-RAY DIFFRACTION98
2.2894-2.43280.29921390.23872638X-RAY DIFFRACTION99
2.4328-2.62060.26511390.23492645X-RAY DIFFRACTION99
2.6206-2.88430.24121380.21892621X-RAY DIFFRACTION99
2.8843-3.30150.23911400.21622658X-RAY DIFFRACTION99
3.3015-4.1590.21941390.17842656X-RAY DIFFRACTION99
4.159-41.760.2011440.16862717X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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