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万見
- PDB-1njj: Crystal structure determination of T. brucei ornithine decarboxyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1njj
タイトルCrystal structure determination of T. brucei ornithine decarboxylase bound to D-ornithine and to G418
要素ornithine decarboxylaseオルニチンデカルボキシラーゼ
キーワードLYASE (リアーゼ) / ornithine decarboxylase (オルニチンデカルボキシラーゼ) / ODC / PLP / pyridoxal 5'-phosphate (ピリドキサールリン酸) / D-ornithine / G418 (G418)
機能・相同性
機能・相同性情報


オルニチンデカルボキシラーゼ / ornithine decarboxylase activity / polyamine biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
オルニチンデカルボキシラーゼ / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, C-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, C-terminal sheet domain / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, N-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, pyridoxal binding domain / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 ...オルニチンデカルボキシラーゼ / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, C-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, C-terminal sheet domain / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, N-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, pyridoxal binding domain / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / アラニンラセマーゼ / Alanine racemase/group IV decarboxylase, C-terminal / PLP-binding barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Βバレル / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
G418 / Chem-ORX / オルニチンデカルボキシラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei gambiense (ガンビアトリパノソーマ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Jackson, L.K. / Goldsmith, E.J. / Phillips, M.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: X-ray Structure Determination of Trypanosoma brucei Ornithine Decarboxylase Bound to D-Ornithine and to G418: INSIGHTS INTO SUBSTRATE BINDING AND ODC CONFORMATIONAL FLEXIBILITY.
著者: Jackson, L.K. / Goldsmith, E.J. / Phillips, M.A.
履歴
登録2002年12月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Advisory / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年8月16日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ornithine decarboxylase
B: ornithine decarboxylase
C: ornithine decarboxylase
D: ornithine decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,54511
ポリマ－188,6024
非ポリマー2,9437
水3,729207
1
A: ornithine decarboxylase
B: ornithine decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,0216
ポリマ－94,3012
非ポリマー1,7204
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4630 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area30130 Å2
手法PISA
2
C: ornithine decarboxylase
D: ornithine decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,5245
ポリマ－94,3012
非ポリマー1,2233
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3750 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area30810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.818, 88.540, 150.445
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
ornithine decarboxylase / オルニチンデカルボキシラーゼ


分子量: 47150.590 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei gambiense (ガンビアトリパノソーマ)
生物種: Trypanosoma bruceiブルーストリパノソーマ
株: gambiense / プラスミド: PODC29 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9TZZ6, オルニチンデカルボキシラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-GET / GENETICIN / G418 / G-418 / G418


分子量: 496.552 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H40N4O10 / コメント: 抗生剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-ORX / N~2~-({3-HYDROXY-2-METHYL-5-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]PYRIDIN-4-YL}METHYL)-D-ORNITHINE


分子量: 363.303 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H22N3O7P
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.11 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: Peg 3350, Hepes, DTT, NaCl, D-ornithine, G418, butyrolactone, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 16K
結晶化
*PLUS
pH: 7.2 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
123 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1droppH7.2
350 mM1dropNaCl
410 mMdithiothreitol1drop
50.5 mMEDTA1drop
60.01 %Brij-201drop
720 %PEG33501reservoir
8100 mMHEPES1reservoirpH8.0
910 mMdithiothreitol1reservoir
1025 mMD-Orn1reservoirpH7.5
11100 mMG4181reservoir
1225 mMD-Orn1drop
13100 mMG418 sulfate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 98.5 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→50 Å / Num. obs: 63372 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 21.8
反射 シェル解像度: 2.45→2.54 Å / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 93.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 253681
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.9 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1f3t with waters, K69, C360 and putrescine removed

1f3t


解像度: 2.45→35 Å / σ(F): 2 / σ(I): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 4953 -RANDOM
Rwork0.26 ---
all-65652 --
obs-49323 87.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 45.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11019 0 198 207 11424
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.54 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.34 297
Rwork0.293 -
obs-2884
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.0087
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg1.559

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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