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- PDB-1nhy: Crystal Structure of the GST-like Domain of Elongation Factor 1-g... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nhy
タイトルCrystal Structure of the GST-like Domain of Elongation Factor 1-gamma from Saccharomyces cerevisiae.
要素Elongation factor 1-gamma 1
キーワードTRANSLATION / Protein synthesis / GST-like
機能・相同性
機能・相同性情報


Eukaryotic Translation Elongation / eukaryotic translation elongation factor 1 complex / regulation of translational termination / translational elongation / translation elongation factor activity / core promoter sequence-specific DNA binding / guanyl-nucleotide exchange factor activity / phospholipid binding / cytoplasmic stress granule / ribosome ...Eukaryotic Translation Elongation / eukaryotic translation elongation factor 1 complex / regulation of translational termination / translational elongation / translation elongation factor activity / core promoter sequence-specific DNA binding / guanyl-nucleotide exchange factor activity / phospholipid binding / cytoplasmic stress granule / ribosome / DNA-binding transcription factor activity / calcium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Elongation factor 1B gamma, C-terminal / Elongation factor EF1B gamma, C-terminal domain superfamily / Elongation factor 1 gamma, conserved domain / Elongation factor 1 (EF-1) gamma C-terminal domain profile. / Elongation factor 1 gamma, conserved domain / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal ...Elongation factor 1B gamma, C-terminal / Elongation factor EF1B gamma, C-terminal domain superfamily / Elongation factor 1 gamma, conserved domain / Elongation factor 1 (EF-1) gamma C-terminal domain profile. / Elongation factor 1 gamma, conserved domain / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor 1-gamma 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Jeppesen, M.G. / Ortiz, P. / Kinzy, T.G. / Andersen, G.R. / Nyborg, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: The Crystal Structure of the Glutathione S-Transferase-like Domain of Elongation Factor 1B{gamma} from Saccharomyces cerevisiae.
著者: Jeppesen, M.G. / Ortiz, P. / Shepard, W. / Kinzy, T.G. / Nyborg, J. / Andersen, G.R.
履歴
登録2002年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor 1-gamma 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0462
ポリマ－24,9501
非ポリマー961
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)164.520, 164.520, 164.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number214
Space group name H-MI4132

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要素

#1: タンパク質 Elongation factor 1-gamma 1 / EF-1-gamma 1


分子量: 24950.051 Da / 分子数: 1 / 断片: residue 1-219, N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: TEF3 / プラスミド: pET11d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P29547
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.21 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Ammonium sulfate, EDTA, DTT, sodium azide, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 279K
結晶化
*PLUS
温度: 6 ℃ / pH: 6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
12.36-2.4 Mammonium sulfate1reservoir
22 mMGSH1reservoir
33 mMdithiothreitol1reservoir
41 mM1reservoirNaN3
50.1 mMEDTA-NaOH1reservoirpH7.5
625 mMMES- NaOH1reservoirpH6.
725 mMHEPES-NaOH1reservoirpH7.
88.4 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→28 Å / Num. obs: 14125 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.7 % / Biso Wilson estimate: 93.74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 50.1
反射 シェル解像度: 3.01→3.17 Å / 冗長度: 0.109 % / Rmerge(I) obs: 0.362 / Rsym value: 0.33 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3 Å / % possible obs: 99.6 % / Mean I/σ(I) obs: 7.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXD位相決定
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: None

解像度: 3→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2349 974 Random
Rwork0.2346 --
all0.2346 13747 -
obs0.2349 12773 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1748 0 5 0 1753
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
LS精密化 シェル解像度: 3→3.05 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.42 29
Rwork0.43 -
obs-405
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.42 / Rfactor Rwork: 0.432

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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