+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6xws | ||||||
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Title | Crystal Structure of Drosophila CAL1 1-160 bound to CENP-A/H4 | ||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / Centromere / Kinetochore / cell division | ||||||
Function / homology | Function and homology information RCAF complex / kinetochore organization / inner kinetochore / chromatin-protein adaptor activity / CENP-A containing chromatin assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / kinetochore assembly / condensed chromosome, centromeric region / protein localization to kinetochore / mitotic metaphase chromosome alignment ...RCAF complex / kinetochore organization / inner kinetochore / chromatin-protein adaptor activity / CENP-A containing chromatin assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / kinetochore assembly / condensed chromosome, centromeric region / protein localization to kinetochore / mitotic metaphase chromosome alignment / nuclear chromosome / chromosome, centromeric region / spindle assembly / CENP-A containing nucleosome / heterochromatin formation / chromosome segregation / kinetochore / nucleosome assembly / structural constituent of chromatin / nucleosome / mitotic cell cycle / chromosome / chromatin organization / nucleic acid binding / protein heterodimerization activity / nucleolus / DNA binding / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Drosophila melanogaster (fruit fly) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 4.36 Å | ||||||
Authors | Jeyaprakash, A.A. / Medina-Pritchard, B. / Lazou, V. / Zou, J. / Byron, O. / Abad, M.A. / Rappsilber, J. / Heun, P. | ||||||
Funding support | United Kingdom, 1items
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Citation | Journal: Embo J. / Year: 2020 Title: Structural basis for centromere maintenance by Drosophila CENP-A chaperone CAL1. Authors: Medina-Pritchard, B. / Lazou, V. / Zou, J. / Byron, O. / Abad, M.A. / Rappsilber, J. / Heun, P. / Jeyaprakash, A.A. #1: Journal: Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. / Year: 2012 Title: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine. Authors: Afonine, P.V. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6xws.cif.gz | 171.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6xws.ent.gz | 116.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6xws.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xw/6xws ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xw/6xws | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6xwtC 6xwuC 6xwvC 2pyoS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 26014.199 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Drosophila melanogaster (fruit fly) / Gene: cid, CENP-A, CG13329 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9V6Q2 |
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#2: Protein | Mass: 11408.452 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Drosophila melanogaster (fruit fly) Gene: His4r, BcDNA:RH52884, Dmel\CG3379, FBtr0082962, H4r, His4-88CD, His4R, CG3379, Dmel_CG3379 Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0A0B4KFZ9, UniProt: P84040*PLUS |
#3: Protein | Mass: 10501.264 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Drosophila melanogaster (fruit fly) Gene: cal1, CAL1, Cal1, CLD2, Dmel\CG5148, CG5148, Dmel_CG5148 Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9VEN2 |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.5 Å3/Da / Density % sol: 18.13 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion Details: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Tris pH 8.5 and 30% PEG 4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04-1 / Wavelength: 0.91587 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 30, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.91587 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 4.36→172.95 Å / Num. obs: 2322 / % possible obs: 89 % / Redundancy: 8.9 % / Biso Wilson estimate: 196.37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Net I/σ(I): 9.6 |
Reflection shell | Resolution: 4.36→5.186 Å / Rmerge(I) obs: 0.95 / Num. unique obs: 194 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2PYO Resolution: 4.36→172.95 Å / SU ML: 0.686 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 42.5351 Details: Completeness shown corresponds to ellipsoidal completeness. STARANISO defined anisotropic resolution limits are 7.1 A, 7.1 A and 4.0 A along a*, b* and c* axes, respectively.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 227.88 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 4.36→172.95 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 4.36→172.95 Å
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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