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万見
- PDB-1ng2: Structure of autoinhibited p47phox -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ng2
タイトルStructure of autoinhibited p47phox
要素Neutrophil cytosolic factor 1
キーワードOxidoreductase activator / p47phox / autoinhibited / SH3 domain / NADPH oxidase
機能・相同性
機能・相同性情報


reactive oxygen species biosynthetic process / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / phagolysosome / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / NADPH oxidase complex / respiratory burst / cellular response to testosterone stimulus ...reactive oxygen species biosynthetic process / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / phagolysosome / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / NADPH oxidase complex / respiratory burst / cellular response to testosterone stimulus / ROS and RNS production in phagocytes / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / superoxide anion generation / protein targeting to membrane / positive regulation of p38MAPK cascade / superoxide metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / cellular defense response / RAC1 GTPase cycle / cellular response to cadmium ion / phosphatidylinositol binding / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of JNK cascade / cytoplasmic side of plasma membrane / VEGFA-VEGFR2 Pathway / SH3 domain binding / cellular response to reactive oxygen species / electron transfer activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / innate immune response / neuronal cell body / dendrite / positive regulation of DNA-templated transcription / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Neutrophil cytosol factor 1 / Neutrophil cytosol factor 1, C-terminal / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / Neutrophil cytosol factor 1, PX domain / Neutrophil cytosol factor 1, first SH3 domain / Neutrophil cytosol factor 1, second SH3 domain / NADPH oxidase subunit p47Phox, C terminal domain / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. ...Neutrophil cytosol factor 1 / Neutrophil cytosol factor 1, C-terminal / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / Neutrophil cytosol factor 1, PX domain / Neutrophil cytosol factor 1, first SH3 domain / Neutrophil cytosol factor 1, second SH3 domain / NADPH oxidase subunit p47Phox, C terminal domain / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / SH3 Domains / SH3 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neutrophil cytosol factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Groemping, Y. / Lapouge, K. / Smerdon, S.J. / Rittinger, K.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2003
タイトル: Molecular basis of phosphorylation-induced activation of the NADPH oxidase
著者: Groemping, Y. / Lapouge, K. / Smerdon, S.J. / Rittinger, K.
履歴
登録2002年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 300Biomolecule: The biologically active unit is generated using amino acid 201-332 from the molecule ...Biomolecule: The biologically active unit is generated using amino acid 201-332 from the molecule in the asymmetric unit and amino acids 157-199 from a symmetry related molecule, which can be generated by the following operations: y, x,-z (rotation) and 0,0,1 (translation)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neutrophil cytosolic factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0631
ポリマ－22,0631
非ポリマー00
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Neutrophil cytosolic factor 1

A: Neutrophil cytosolic factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1252
ポリマ－44,1252
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area5760 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area19030 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.986, 99.986, 44.875
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細The biologically active unit is generated using amino acid 201-332 from the molecule in the asymmetric unit and amino acids 157-199 from a symmetry related molecule, which can be generated by the following operations: y, x,-z (rotation) and 0,0,1 (translation).

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要素

#1: タンパク質 Neutrophil cytosolic factor 1 / NCF-1 / Neutrophil NADPH oxidase factor 1 / 47 kDa neutrophil oxidase factor / p47-phox / NCF-47K / ...NCF-1 / Neutrophil NADPH oxidase factor 1 / 47 kDa neutrophil oxidase factor / p47-phox / NCF-47K / 47 kDa autosomal chronic granulomatous disease protein


分子量: 22062.742 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 156-340 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCF1 / プラスミド: pGEX 6P1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P14598
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.58 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 3000, sodium citrate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120-35 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1droppH7.0
3100 mM1dropNaCl
42 mMdithiothreitol1drop
512 %PEG30001reservoir
6sodium citrate1reservoirpH5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.978, 0.9798, 0.9793, 0.95
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月9日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9781
20.97981
30.97931
40.951
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. all: 25526 / Num. obs: 25449 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 1.701→1.78 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.439 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 3117 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
REFMAC5精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 2.225 / SU ML: 0.074 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.106 / ESU R Free: 0.103
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 1291 5.1 %RANDOM
Rwork0.206 ---
all0.208 25526 --
obs0.208 25449 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.157 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.71 Å20 Å20 Å2
2--0.71 Å20 Å2
3----1.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1414 0 0 150 1564
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0211447
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5381.9411958
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.7473175
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.06415267
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2204
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021118
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.3565
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.5176
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2370.390
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.180.522
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9731.5877
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.75821413
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4693570
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0754.5545
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.289 85
Rwork0.263 1691
obs-1691
ソフトウェア
*PLUS
バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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