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万見
- PDB-1nfh: Structure of a Sir2 substrate, alba, reveals a mechanism for deac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nfh
タイトルStructure of a Sir2 substrate, alba, reveals a mechanism for deactylation-induced enhancement of DNA-binding
要素conserved hypothetical protein AF1956
キーワードGENE REGULATION / Sir2 / alba / HDAC / transcription
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosome condensation / chromosome / double-stranded DNA binding / RNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA/RNA-binding protein Alba / Alba-like domain / DNA/RNA-binding protein Alba-like / Alba / Alba-like domain superfamily / Translation Initiation Factor IF3 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA/RNA-binding protein Alba 2
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Zhao, K. / Chai, X. / Marmorstein, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Structure of a Sir2 substrate, Alba, reveals a mechanism for deacetylation-induced enhancement of DNA-binding
著者: Zhao, K. / Chai, X. / Marmorstein, R.
履歴
登録2002年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: conserved hypothetical protein AF1956
B: conserved hypothetical protein AF1956


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8172
ポリマ－19,8172
非ポリマー00
水1,53185
1
A: conserved hypothetical protein AF1956
B: conserved hypothetical protein AF1956

A: conserved hypothetical protein AF1956
B: conserved hypothetical protein AF1956


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6344
ポリマ－39,6344
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_454x-1/2,-y+1/2,-z-3/41
単位格子
Length a, b, c (Å)86.590, 86.590, 81.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 conserved hypothetical protein AF1956 / alba


分子量: 9908.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / プラスミド: pGEX 4T-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: O28323
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: iso-propanol, KCl, MgCl2, Na-cacodylate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
215 %isopropanol1reservoir
350 mMsodium cacodylate1reservoirpH6.0
4100 mM1reservoirKCl
525 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9793, 0.9595, 0.9686
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月10日
放射モノクロメーター: Ni MIRROR + Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931
20.95951
30.96861
反射解像度: 2.65→20 Å / Num. obs: 9156 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 39.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 21.8
反射 シェル解像度: 2.65→2.74 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.285 / Mean I/σ(I) obs: 6 / Num. unique all: 899 / Rsym value: 0.272 / % possible all: 97.7
反射
*PLUS
% possible obs: 96.6 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.7 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.65→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 924 -RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.247 8852 95.5 %-
all-9156 --
原子変位パラメータBiso mean: 48.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1342 0 0 85 1427
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.3
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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