+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2o1w | ||||||
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Title | Structure of N-terminal plus middle domains (N+M) of GRP94 | ||||||
Components | Endoplasmin | ||||||
Keywords | CHAPERONE / GRP94 / HSP82 / HSP90 / HTPG / GP96 / endoplasmin | ||||||
Function / homology | Function and homology information Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / : / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / melanosome ...Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / : / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Canis lupus familiaris (dog) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.4 Å | ||||||
Authors | Dollins, D.E. / Warren, J.J. / Immormino, R.M. / Gewirth, D.T. | ||||||
Citation | Journal: Mol.Cell / Year: 2007 Title: Structures of GRP94-Nucleotide Complexes Reveal Mechanistic Differences between the hsp90 Chaperones. Authors: Dollins, D.E. / Warren, J.J. / Immormino, R.M. / Gewirth, D.T. | ||||||
History |
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Remark 999 | SEQUENCE SEQUENCE DATABASE RESIDUES 287-327 WERE DELETED AND REPLACED BY 4 GLYCINES. |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2o1w.cif.gz | 418 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2o1w.ent.gz | 341.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2o1w.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o1/2o1w ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o1/2o1w | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2o1tC 2o1uC 2o1vC 1hk7S 1yt1S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Refine code: 1
NCS ensembles :
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Details | Biological assembly presumably unrelated to arrangements of protomers in the asymetric unit |
-Components
#1: Protein | Mass: 58175.949 Da / Num. of mol.: 5 / Fragment: residues 73-594 Mutation: Sequence residues 287-327 were deleted and replaced by four glycines Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Canis lupus familiaris (dog) / Species: Canis lupus / Strain: familiaris / Gene: HSP90B1, TRA1 / Plasmid: pET15b-grp94(73-594d41) / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P41148 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.74 Å3/Da / Density % sol: 55.11 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: microbatch / pH: 6 Details: 0.1M morpholinoethanesulfonic acid (MES), pH 6.0, 40% v/v PEG400, 100mM MgCl2, Microbatch, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1.0052 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 29, 2005 |
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0052 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.4→47.3 Å / Num. all: 43462 / Num. obs: 42419 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.5 % / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 13.5 |
Reflection shell | Resolution: 3.4→3.6 Å / Redundancy: 3.55 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 6805 / Rsym value: 0.777 / % possible all: 98.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1YT1 and homology model based upon 1HK7 Resolution: 3.4→47.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.901 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 125.529 / SU ML: 0.875 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.747 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 192.872 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.4→47.3 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: tight positional / Weight position: 0.05
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LS refinement shell | Resolution: 3.4→3.488 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL
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