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- PDB-1ndm: Crystal structure of Fab fragment of antibody HyHEL-26 complexed ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ndm
タイトルCrystal structure of Fab fragment of antibody HyHEL-26 complexed with lysozyme
要素
  • Lysozyme C
  • antibody kappa light chain
  • immunoglobulin gamma 1 chain
キーワードIMMUNE SYSTEM/HYDROLASE / antibody / lysozyme / mutant / HyHEL-26 / IMMUNE SYSTEM-HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of B cell activation / phagocytosis, recognition / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / early endosome to late endosome transport / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of type I hypersensitivity / antibody-dependent cellular cytotoxicity / Fc-gamma receptor I complex binding / alpha-beta T cell receptor complex / immunoglobulin complex, circulating ...positive regulation of B cell activation / phagocytosis, recognition / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / early endosome to late endosome transport / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of type I hypersensitivity / antibody-dependent cellular cytotoxicity / Fc-gamma receptor I complex binding / alpha-beta T cell receptor complex / immunoglobulin complex, circulating / phagocytosis, engulfment / immunoglobulin receptor binding / IgG immunoglobulin complex / antigen processing and presentation / endosome to lysosome transport / immunoglobulin mediated immune response / regulation of proteolysis / complement activation, classical pathway / positive regulation of endocytosis / antigen binding / multivesicular body / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / positive regulation of phagocytosis / B cell differentiation / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / response to bacterium / positive regulation of immune response / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / antibacterial humoral response / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / adaptive immune response / defense response to bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / endoplasmic reticulum / : / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme ...: / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysozyme C / Immunoglobulin kappa constant / Immunoglobulin heavy constant gamma 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Mariuzza, R.A. / Li, Y. / Li, H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: X-ray snapshots of the maturation of an antibody response to a protein antigen
著者: Li, Y. / Li, H. / Yang, F. / Smith-Gill, S.J. / Mariuzza, R.A.
履歴
登録2002年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: antibody kappa light chain
B: immunoglobulin gamma 1 chain
C: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8083
ポリマ－60,8083
非ポリマー00
水10,773598
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.680, 164.020, 40.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP21212

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要素

#1: 抗体 antibody kappa light chain


分子量: 23583.869 Da / 分子数: 1 / 断片: light chain / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: first chain of Anti-Lysozyme Antibody HyHEL-26 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01837
#2: 抗体 immunoglobulin gamma 1 chain


分子量: 22893.439 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: second chain of Anti-Lysozyme Antibody HyHEL-26 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01865
#3: タンパク質 Lysozyme C / E.C.3.2.1.17 / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d 4 / Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / Mutation: R61A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: PPIC9 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 598 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.3 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15-10 mg/mlprotein1drop
214 %(w/v)PEG40001reservoir
3100 mMammonium acetate1reservoir
450 mMsodium acetate1reservoirpH5.0

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.1 Å / Num. obs: 31484 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 5.2 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / % possible obs: 90 % / Num. measured all: 84092 / Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.1 Å / % possible obs: 82.3 % / Rmerge(I) obs: 0.208 / Mean I/σ(I) obs: 3.1

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解析

ソフトウェア名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→8.45 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 78162.31 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 1564 5 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.2081 31484 89.5 %-
all-31484 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.1678 Å2 / ksol: 0.488181 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.93 Å20 Å20 Å2
2--0.58 Å20 Å2
3---5.35 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.31 Å / Luzzati sigma a free: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→8.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4258 0 0 598 4856
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.611.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.452
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.732.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 238 5.2 %
Rwork0.244 4349 -
obs--78.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 100 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.262 / Rfactor Rwork: 0.207
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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