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- PDB-1ndl: THE AWD NUCLEOTIDE DIPHOSPHATE KINASE FROM DROSOPHILA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ndl
タイトルTHE AWD NUCLEOTIDE DIPHOSPHATE KINASE FROM DROSOPHILA
要素NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside triphosphate biosynthetic process / regulation of tube architecture, open tracheal system / Azathioprine ADME / Ribavirin ADME / establishment or maintenance of polarity of follicular epithelium / epithelial cell migration, open tracheal system / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / open tracheal system development / Neutrophil degranulation ...ribonucleoside triphosphate biosynthetic process / regulation of tube architecture, open tracheal system / Azathioprine ADME / Ribavirin ADME / establishment or maintenance of polarity of follicular epithelium / epithelial cell migration, open tracheal system / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / open tracheal system development / Neutrophil degranulation / nuclear microtubule / nucleoside-diphosphate kinase / adherens junction organization / UTP biosynthetic process / nucleotide metabolic process / CTP biosynthetic process / nucleoside diphosphate kinase activity / GTP biosynthetic process / microtubule-based process / kinase activity / mitotic cell cycle / microtubule binding / microtubule / GTP binding / magnesium ion binding / mitochondrion / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase, active site / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK) active site signature. / Nucleoside diphosphate kinase / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK)-like domain profile. / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase / NDK / Nucleoside diphosphate kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits ...Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase, active site / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK) active site signature. / Nucleoside diphosphate kinase / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK)-like domain profile. / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase / NDK / Nucleoside diphosphate kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleoside diphosphate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Janin, J. / Chiadmi, M. / Dumas, C. / Lascu, I. / Lebras, G. / Morera, S. / Veron, M.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1993
タイトル: Crystal structure of the Awd nucleotide diphosphate kinase from Drosophila.
著者: Chiadmi, M. / Morera, S. / Lascu, I. / Dumas, C. / Le Bras, G. / Veron, M. / Janin, J.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Adenosine 5'-Diphosphate Binding and the Active Site of Nucleoside Diphosphate Kinase
著者: Morera, S. / Lascu, I. / Dumas, C. / Lebras, G. / Briozzo, P. / Veron, M. / Janin, J.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1992
タイトル: X-Ray Structure of Nucleoside Diphosphate Kinase
著者: Dumas, C. / Lascu, I. / Morera, S. / Glaser, P. / Fourme, R. / Wallet, V. / Lacombe, M.L. / Veron, M. / Janin, J.
履歴
登録1993年11月27日処理サイト: BNL
改定 1.01994年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
B: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
C: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5733
ポリマ－51,5733
非ポリマー00
水5,675315
1
A: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
B: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
C: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE

A: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
B: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
C: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,1456
ポリマ－103,1456
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_766-x+2,-x+y+1,-z+5/31
Buried area16850 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area35580 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)115.650, 115.650, 98.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Atom site foot note1: ELECTRON DENSITY IS ABSENT FOR MET 1 AND POOR FOR ALA 2 IN ALL THREE CHAINS.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.35556, 0.91736, 0.17896), (0.0661, -0.2157, 0.97423), (0.93231, -0.3346, -0.1373)12.95289, -42.1394, 17.32422
2given(0.34473, 0.06154, 0.93668), (0.92061, -0.2171, -0.3245), (0.18339, 0.97421, -0.1315)-17.225, -16.298, 40.09089
詳細THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX 3* RECORDS BELOW WILL GENERATE THE HEXAMER FROM THE TRIMER PRESENTED IN THE ENTRY.

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要素

#1: タンパク質 NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE


分子量: 17190.852 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P08879, nucleoside-diphosphate kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 315 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.65 %

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.4→10 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数
obs0.167 27564
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3609 0 0 315 3924
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0380.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0380.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.3171
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.171.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.851
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.131.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0090.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1430.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1770.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.260.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.1740.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor1.5993
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor17.4915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor20.2820
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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