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- PDB-5c7p: Structure of Leishmania nucleoside diphostate kinase mutant P95S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c7p
タイトルStructure of Leishmania nucleoside diphostate kinase mutant P95S
要素Nucleoside diphosphate kinase
キーワードTRANSFERASE / Leishmania major / nucleoside diphosphate kinase / site-directed mutagenesis / quaternary structure / conformational stability
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoside-diphosphate kinase / ciliary plasm / UTP biosynthetic process / CTP biosynthetic process / nucleoside diphosphate kinase activity / GTP biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase, active site / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK) active site signature. / Nucleoside diphosphate kinase / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase / NDK / Nucleoside diphosphate kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleoside diphosphate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.144 Å
データ登録者Vieira, P.S. / de Giuseppe, P.O. / de Oliveira, A.H.C. / Murakami, M.T.
資金援助 ブラジル, 2件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2011/24178-8 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)10/51730-0 ブラジル
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2015
タイトル: The role of the C-terminus and Kpn loop in the quaternary structure stability of nucleoside diphosphate kinase from Leishmania parasites.
著者: Vieira, P.S. / de Giuseppe, P.O. / de Oliveira, A.H. / Murakami, M.T.
履歴
登録2015年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月25日Group: Database references
改定 1.22018年1月17日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleoside diphosphate kinase
B: Nucleoside diphosphate kinase
C: Nucleoside diphosphate kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,4673
ポリマ－56,4673
非ポリマー00
水00
1
A: Nucleoside diphosphate kinase
B: Nucleoside diphosphate kinase
C: Nucleoside diphosphate kinase

A: Nucleoside diphosphate kinase
B: Nucleoside diphosphate kinase
C: Nucleoside diphosphate kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,9346
ポリマ－112,9346
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area14460 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area34650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.191, 113.191, 95.243
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and segid A
21chain B and segid B
31chain C and segid C

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and segid AA0
211chain B and segid BB0
311chain C and segid CC0

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要素

#1: タンパク質 Nucleoside diphosphate kinase


分子量: 18822.283 Da / 分子数: 3 / 変異: P95S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania major (大形リーシュマニア)
遺伝子: L1648.07, LMJF_32_2950 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9U1E1, nucleoside-diphosphate kinase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.55 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 1.4 mol.L-1 tri-sodium citrate pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.458 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.458 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.144→40 Å / Num. obs: 12356 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 58.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.158 / Χ2: 0.974 / Net I/av σ(I): 9.039 / Net I/σ(I): 5 / Num. measured all: 54462
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.144-3.264.30.66712270.85599.6
3.26-3.394.60.49112410.86299.9
3.39-3.554.60.31712530.928100
3.55-3.734.60.24812310.946100
3.73-3.974.60.17912491.00199.8
3.97-4.274.50.12912351.05299.3
4.27-4.74.40.1112371.03798
4.7-5.384.40.1212081.00595.4
5.38-6.784.10.15912111.05494.6
6.78-4040.07712641.02293.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP11.1.03位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
DENZOデータ削減
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NGS

3ngs


解像度: 3.144→34.155 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2533 599 4.86 %
Rwork0.1996 11721 -
obs0.2022 12320 97.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 151.75 Å2 / Biso mean: 60.5249 Å2 / Biso min: 23.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.144→34.155 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3384 0 0 0 3384
残基数----434
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053459
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9684667
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042506
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005597
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1161258
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1955X-RAY DIFFRACTION7.012TORSIONAL
12B1955X-RAY DIFFRACTION7.012TORSIONAL
13C1955X-RAY DIFFRACTION7.012TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.1439-3.460.25771660.223329273093100
3.46-3.960.22161470.176629523099100
3.96-4.98680.23591450.17032932307798
4.9868-34.15690.29261410.23312910305194
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7227-1.18590.09262.5717-0.60262.03480.0061-0.2834-0.43350.0739-0.0135-0.25390.35710.1786-0.06450.34240.0754-0.01710.31470.05380.4343-8.3722-52.34999.6098
22.84970.1278-0.40232.91550.57453.20440.0926-0.7201-0.26860.4451-0.1190.158-0.1646-0.14810.00720.3640.0090.07440.50620.09080.2673-28.0442-44.577119.7308
32.0291-0.8973-0.8943.3130.52531.56550.0062-0.12050.35880.2470.11220.1521-0.43020.0215-0.02080.42130.0096-0.00330.2757-0.05860.4486-18.6537-14.15927.1697
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 2:150)A2 - 150
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 2:151)B2 - 151
3X-RAY DIFFRACTION3(chain C and resid 1:150)C1 - 150

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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