[日本語] English
万見
- PDB-1n72: Structure and Ligand of a Histone Acetyltransferase Bromodomain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n72
タイトルStructure and Ligand of a Histone Acetyltransferase Bromodomain
要素HISTONE ACETYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / Histone acetyltransferase bromodomain / 4-helical bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of rRNA processing / histone H3K9 acetyltransferase activity / diamine N-acetyltransferase / diamine N-acetyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / negative regulation of centriole replication / A band / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Physiological factors / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor ...negative regulation of rRNA processing / histone H3K9 acetyltransferase activity / diamine N-acetyltransferase / diamine N-acetyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / negative regulation of centriole replication / A band / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Physiological factors / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H3 acetyltransferase activity / actomyosin / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / ATAC complex / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / RUNX3 regulates NOTCH signaling / I band / limb development / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / SAGA complex / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / cellular response to parathyroid hormone stimulus / protein-lysine-acetyltransferase activity / negative regulation of ferroptosis / protein acetylation / histone acetyltransferase binding / Notch-HLH transcription pathway / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Formation of paraxial mesoderm / acetyltransferase activity / regulation of RNA splicing / regulation of cell division / RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase activity / regulation of DNA repair / histone acetyltransferase / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / positive regulation of glycolytic process / gluconeogenesis / transcription coregulator activity / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / enzyme activator activity / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Metalloprotease DUBs / positive regulation of neuron projection development / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / kinetochore / Pre-NOTCH Transcription and Translation / memory / vasodilation / histone deacetylase binding / cellular response to insulin stimulus / mitotic spindle / rhythmic process / HATs acetylate histones / heart development / cellular response to oxidative stress / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / negative regulation of cell population proliferation / centrosome / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A ...PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase KAT2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry simulated annealing, molecular dynamics matrix relaxation torsion angle dynamics
データ登録者Dhalluin, C. / Carlson, J.E. / Zeng, L. / He, C. / Aggarwal, A.K. / Zhou, M.-M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Structure and Ligand of a Histone Acetyltransferase Bromodomain
著者: Dhalluin, C. / Carlson, J.E. / Zeng, L. / He, C. / Aggarwal, A.K. / Zhou, M.-M.
履歴
登録2002年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2002年12月11日ID: 1B91
改定 1.02002年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE The authors believe PRO is at both positions 804 and 805 in the wild protein sequence.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HISTONE ACETYLTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0521
ポリマ－14,0521
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 200
代表モデルモデル #1

-
要素

#1: タンパク質 HISTONE ACETYLTRANSFERASE / P300/CBP-associated factor / P/CAF / Histone acetylase PCAF


分子量: 14052.226 Da / 分子数: 1 / 断片: Bromodomain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCAF / プラスミド: pET14b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q92831, histone acetyltransferase

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
131HNHA

-
試料調製

詳細内容: 1mM Bromodomain, 100mM Sodium phosphate, 5mM DTT-d10, 0.5mM EDTA, pH 6.5
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 200 / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX5002

-
解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio解析
X-PLORBrunger構造決定
XwinNMRcollection
ARIA精密化
精密化手法: distance geometry simulated annealing, molecular dynamics matrix relaxation torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブル計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 1

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る