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- PDB-1n1i: The structure of MSP-1(19) from Plasmodium knowlesi -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n1i
タイトルThe structure of MSP-1(19) from Plasmodium knowlesi
要素Merozoite surface protein-1
キーワードCELL ADHESION / MSP1 / malaria / surface protein / surface antigen / glycoprotein / EGF domain
機能・相同性
機能・相同性情報


side of membrane / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Merozoite surface 1, C-terminal / Merozoite surface protein, EGF domain 1 / Merozoite surface protein 1 (MSP1) C-terminus / MSP1 EGF domain 1 / EGF domain / Laminin / Laminin / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HISTIDINE / IMIDAZOLE / Merozoite surface protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium knowlesi strain H (カニクイザルマラリア原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Garman, S.C. / Simcoke, W.N. / Stowers, A.W. / Garboczi, D.N.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Structure of the C-terminal domains of merozoite surface protein-1 from Plasmodium knowlesi reveals a novel histidine binding site
著者: Garman, S.C. / Simcoke, W.N. / Stowers, A.W. / Garboczi, D.N.
履歴
登録2002年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE The first five residues of the crystallized protein (GLU-ALA-GLU-ALA-SER) are non-native; ...SEQUENCE The first five residues of the crystallized protein (GLU-ALA-GLU-ALA-SER) are non-native; they are the remains of the yeast alpha mating factor secretory signal

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Merozoite surface protein-1
B: Merozoite surface protein-1
C: Merozoite surface protein-1
D: Merozoite surface protein-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0977
ポリマ－45,8034
非ポリマー2943
水5,513306
1
A: Merozoite surface protein-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4511
ポリマ－11,4511
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Merozoite surface protein-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5202
ポリマ－11,4511
非ポリマー691
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Merozoite surface protein-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6072
ポリマ－11,4511
非ポリマー1561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Merozoite surface protein-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5202
ポリマ－11,4511
非ポリマー691
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.880, 106.460, 62.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細There are four copies of the biological monomer in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質
Merozoite surface protein-1


分子量: 11450.643 Da / 分子数: 4 / 断片: C-terminal EGF-LIKE DOMAINS / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium knowlesi strain H (カニクイザルマラリア原虫)
生物種: Plasmodium knowlesi / 株: MALAYAN H / 遺伝子: MSP1 / プラスミド: YEpRPEU-3 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): VK1 / 参照: UniProt: Q9GSQ9
#2: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#3: 化合物 ChemComp-HIS / HISTIDINE / 3-アゾニアヒスチジン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 156.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10N3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 306 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 6000, HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
230 %PEG60001reservoir
3100 mMHEPES1reservoirpH7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年2月23日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 16555 / Num. obs: 16555 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 47.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.315 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 1565 / Rsym value: 0.315 / % possible all: 93.7
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 16570 / % possible obs: 97.7 % / Num. measured all: 56495
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / % possible obs: 93.7 % / Num. unique obs: 1565 / Num. measured obs: 4653

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1B9W

1b9w


解像度: 2.4→20.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: 300 KCAL/MOL/A^2 NCS RESTRAINTS APPLIED TO ALL ATOMS IN EARLY ROUNDS OF REFINEMENT AND RELAXED IN LATER ROUNDS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 860 5.2 %SHELLS
Rwork0.234 ---
all0.234 16555 --
obs0.234 16555 97.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.5311 Å2 / ksol: 0.257708 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 55.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-29.47 Å20 Å2-0.93 Å2
2---15.54 Å20 Å2
3----13.93 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.52 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2716 0 20 306 3042
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.523
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.684
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.464
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.955
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.036 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.404 129 5 %
Rwork0.378 2429 -
obs-2558 91.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 50 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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