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万見
- PDB-1mu7: Crystal Structure of a Human Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase (Tdp1)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mu7
タイトルCrystal Structure of a Human Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase (Tdp1)-Tungstate Complex
要素Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase
キーワードHYDROLASE / PLD Superfamily / Protein-Tungstate Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


3'-tyrosyl-DNA phosphodiesterase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / single strand break repair / exonuclease activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle ...3'-tyrosyl-DNA phosphodiesterase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / single strand break repair / exonuclease activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosyl-DNA phosphodiesterase I / Tyrosyl-DNA phosphodiesterase / Endonuclease Chain A / Endonuclease; Chain A / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TUNGSTATE(VI)ION / : / Tyrosyl-DNA phosphodiesterase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Davies, D.R. / Interthal, H. / Champoux, J.J. / Hol, W.G.J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Insights Into Substrate Binding and Catalytic Mechanism of Human Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase (Tdp1) from Vanadate- and Tungstate-Inhibited Structures
著者: Davies, D.R. / Interthal, H. / Champoux, J.J. / Hol, W.G.J.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: The crystal structure of human tyrosyl-DNA phosphodiesterase, Tdp1
著者: Davies, D.R. / Interthal, H. / Champoux, J.J. / Hol, W.G.J.
履歴
登録2002年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase
B: Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,1426
ポリマ－109,4622
非ポリマー6804
水5,531307
1
A: Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0713
ポリマ－54,7311
非ポリマー3402
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0713
ポリマ－54,7311
非ポリマー3402
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.058, 105.276, 194.683
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a monomer. There are two monomers per asymmetric unit, with the A monomer having the higher occupancy of bound tungstate.

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要素

#1: タンパク質 Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase / TDP1


分子量: 54731.195 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 149-608 / 変異: D322N,M328T,F548L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: GenBank: 20127586, UniProt: Q9NUW8*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-WO4 / TUNGSTATE(VI)ION


分子量: 247.838 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: WO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 307 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: PEG 8000, sodium chloride, HEPES, spermine, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 8.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
1250 mM1dropNaCl
215 mMTris-HCl1droppH8.2
31 mMEDTA1drop
42 mMTCEP1drop
56.5 mg/mlprotein1drop
65 mMsodium orthovanadate1reservoir
719-21 %PEG30001reservoir
8100 mMHEPES1reservoirpH7.8
9200 mM1reservoirNaCl
1010-15 mMspermine1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2002年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→46.3 Å / Num. obs: 74158 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.58 % / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 9.24
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.18 / Rsym value: 0.409 / % possible all: 92.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. obs: 70186 / Rmerge(I) obs: 0.112
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.7 % / Rmerge(I) obs: 0.409

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1jy1

1jy1


解像度: 2→46.3 Å / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The density is better defined for bound tungstate in the A subunit.
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.218 3495 random
Rwork0.201 --
all0.209 69895 -
obs0.209 66400 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→46.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6809 0 20 307 7136
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.61
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.114
精密化
*PLUS
最低解像度: 100 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.61

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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