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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1mt7 | ||||||
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タイトル | Viability of a drug-resistant HIV-1 protease mutant: structural insights for better antiviral therapy | ||||||
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![]() | HYDROLASE/HYDROLASE SUBSTRATE / Matrix / Capsid / Gag cleavage / drug resistance / substrate recognition / HYDROLASE-HYDROLASE SUBSTRATE complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() viral process / HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...viral process / HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Prabu-Jeyabalan, M. / Nalivaika, E.A. / King, N.M. / Schiffer, C.A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Viability of drug-resistant human immunodeficiency virus type 1 protease variant: structural insights for better antiviral therapy 著者: Prabu-Jeyabalan, M. / Nalivaika, E.A. / King, N.M. / Schiffer, C.A. #1: ![]() タイトル: How does a symmetric dimer recognize an asymmetric substrate? A substrate complex of HIV-1 protease 著者: Prabu-Jeyabalan, M. / Nalivaika, E.A. / Schiffer, C.A. #2: ![]() タイトル: Substrate shape determines specificity of recognition for HIV-1 protease: Analysis of crystal structures of six substrate complexes 著者: Prabu-Jeyabalan, M. / Nalivaika, E.A. / Schiffer, C.A. #3: ![]() タイトル: Lack of synergy for inhibitors targeting a multi-drug resistant HIV-1 protease 著者: King, N.M. / Melnick, L. / Prabu-Jeyabalan, M. / Nalivaika, E.A. / Yang, S.-S. / Gao, Y. / Nie, X. / Zepp, C. / Heefner, D.L. / Schiffer, C.A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 55.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 40.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 393.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 398.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 9.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10772.724 Da / 分子数: 2 / 変異: Q7K, D25N, L63P, V82A / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 属: Lentivirus / プラスミド: pXC35-pEN18 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 1161.264 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: This peptide sequence occurs naturally in Gag of HIV-1 参照: UniProt: Q9YYH6 #3: 化合物 | ChemComp-ACT / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.93 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2 詳細: sodium phosphate, sodium citrate, ammonium sulphate, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 298K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年4月7日 / 詳細: Yale mirrors |
放射 | モノクロメーター: Yale Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→39.39 Å / Num. all: 14278 / Num. obs: 14278 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 18.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 5.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.19 / Num. unique all: 1086 / % possible all: 74 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / Num. measured all: 48168 |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / % possible obs: 74 % / Num. unique obs: 1086 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1MTR 解像度: 1.9→39.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 69.0668 Å2 / ksol: 0.400899 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 24 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error free: 0.26 Å / Luzzati sigma a free: 0.17 Å | |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→39.39 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 10
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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