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- PDB-1mk2: SMAD3 SBD complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mk2
タイトルSMAD3 SBD complex
要素
  • Madh-interacting protein
  • SMAD 3
キーワードTRANSCRIPTION / SMAD3 / SBD / SARA
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear mineralocorticoid receptor binding / negative regulation of lung blood pressure / regulation of miRNA transcription / positive regulation of transforming growth factor beta3 production / sterol response element binding / transdifferentiation / paraxial mesoderm morphogenesis / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / nodal signaling pathway ...nuclear mineralocorticoid receptor binding / negative regulation of lung blood pressure / regulation of miRNA transcription / positive regulation of transforming growth factor beta3 production / sterol response element binding / transdifferentiation / paraxial mesoderm morphogenesis / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / nodal signaling pathway / SMAD protein complex / 1-phosphatidylinositol binding / immune system development / regulation of striated muscle tissue development / heteromeric SMAD protein complex / pericardium development / co-SMAD binding / regulation of transforming growth factor beta2 production / RUNX3 regulates BCL2L11 (BIM) transcription / bHLH transcription factor binding / DEAD/H-box RNA helicase binding / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of chondrocyte differentiation / negative regulation of osteoblast proliferation / trophoblast cell migration / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / positive regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of wound healing / embryonic foregut morphogenesis / nuclear glucocorticoid receptor binding / lens fiber cell differentiation / Germ layer formation at gastrulation / primary miRNA processing / transforming growth factor beta receptor binding / SMAD protein signal transduction / Formation of definitive endoderm / embryonic pattern specification / endoderm development / Signaling by Activin / embryonic cranial skeleton morphogenesis / activin receptor signaling pathway / response to angiotensin / Formation of axial mesoderm / Signaling by NODAL / regulation of epithelial cell proliferation / Interleukin-37 signaling / cell-cell junction organization / I-SMAD binding / TGFBR3 expression / nuclear inner membrane / negative regulation of ossification / positive regulation of positive chemotaxis / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / osteoblast development / signal transduction involved in regulation of gene expression / ureteric bud development / endosomal transport / DNA-binding transcription repressor activity / adrenal gland development / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / negative regulation of fat cell differentiation / heart looping / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / R-SMAD binding / thyroid gland development / mesoderm formation / positive regulation of SMAD protein signal transduction / developmental growth / anatomical structure morphogenesis / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of osteoblast differentiation / regulation of immune response / positive regulation of bone mineralization / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / somitogenesis / phosphatase binding / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / collagen binding / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / positive regulation of stress fiber assembly / extrinsic apoptotic signaling pathway / JNK cascade / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of miRNA transcription / T cell activation / release of cytochrome c from mitochondria / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / positive regulation of interleukin-1 beta production / ubiquitin binding / nuclear receptor binding / transcription corepressor binding / regulation of mitochondrial membrane potential / apoptotic signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Smad anchor for receptor activation, Smad-binding domain / Smad anchor for receptor activation, Smad-binding domain superfamily / Smad anchor for receptor activation (SARA) / Smad anchor for receptor activation (SARA) / Domain of unknown function DUF3480 / Zinc finger FYVE domain containing protein, SARA/endofin / Smad anchor for receptor activation-like, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3480) / Tumour Suppressor Smad4 - #10 / MAD homology, MH1 ...Smad anchor for receptor activation, Smad-binding domain / Smad anchor for receptor activation, Smad-binding domain superfamily / Smad anchor for receptor activation (SARA) / Smad anchor for receptor activation (SARA) / Domain of unknown function DUF3480 / Zinc finger FYVE domain containing protein, SARA/endofin / Smad anchor for receptor activation-like, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3480) / Tumour Suppressor Smad4 - #10 / MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / FYVE zinc finger / SMAD domain, Dwarfin-type / FYVE zinc finger / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Protein present in Fab1, YOTB, Vac1, and EEA1 / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain / Domain A in dwarfin family proteins / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / SMAD-like domain superfamily / Tumour Suppressor Smad4 / SMAD/FHA domain superfamily / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Zinc finger FYVE domain-containing protein 9 / Mothers against decapentaplegic homolog 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Qin, B.Y. / Lam, S.S. / Correia, J.J. / Lin, K.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2002
タイトル: Smad3 allostery links TGF-beta receptor kinase activation to transcriptional control
著者: Qin, B.Y. / Lam, S.S. / Correia, J.J. / Lin, K.
履歴
登録2002年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SMAD 3
B: Madh-interacting protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2866
ポリマ－27,0462
非ポリマー2404
水00
1
A: SMAD 3
B: Madh-interacting protein
ヘテロ分子

A: SMAD 3
B: Madh-interacting protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,57212
ポリマ－54,0914
非ポリマー4808
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2610 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area10940 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)49.995, 71.716, 86.886
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis:

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要素

#1: タンパク質 SMAD 3 / Mad3 / hMAD-3 / mMad3 / JV15-2 / hSMAD3


分子量: 23227.361 Da / 分子数: 1 / 断片: MH2 domain, residues 220-425 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84022
#2: タンパク質・ペプチド Madh-interacting protein / Smad anchor for receptor activation / Receptor activation anchor / hSARA / Novel serine protease / NSP


分子量: 3818.246 Da / 分子数: 1 / 断片: SARA SBD domain, residues 773-810 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95405
#3: 化合物
ChemComp-ACY / ACETIC ACID


分子量: 60.052 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.25 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
11.8 M1reservoirNaCl
2100 mMsodium acetate1reservoirpH5.0
320 mMTris1droppH7.4
410 mM1dropNaCl
50.1 mMEDTA1drop
61 mMdithiothreitol1drop

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11101
21101
放射光源
由来サイトビームラインID
シンクロトロンALS 5.0.11
シンクロトロンSSRL BL7-12
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2000年1月20日
ADSC QUANTUM 42CCD2001年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.74→43.44 Å / Num. obs: 8049 / % possible obs: 0.928 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 4.7 Å2
反射 シェル解像度: 2.74→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.568 / Mean I/σ(I) obs: 3.12 / Num. unique all: 567 / % possible all: 0.998
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 7498 / % possible obs: 0.93 % / Num. measured all: 48600 / Rmerge(I) obs: 0.139
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 2.87 Å / % possible obs: 99.8 % / Num. unique obs: 556 / Rmerge(I) obs: 0.464 / Mean I/σ(I) obs: 3.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.74→43.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 401 5.4 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.227 7401 85.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.8242 Å2 / ksol: 0.369255 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.69 Å20 Å20 Å2
2---16.82 Å20 Å2
3---27.5 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.49 Å / Luzzati sigma a free: 0.54 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.74→43.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1832 0 16 0 1848
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it42
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.652.5
LS精密化 シェル解像度: 2.74→2.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.051 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.39 58 5 %
Rwork0.327 1095 -
obs--82 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ACETATE.PAR
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.227 / Rfactor Rfree: 0.267 / Rfactor Rwork: 0.224
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.51
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.39 / Rfactor Rwork: 0.327

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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