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万見
- PDB-1md8: Monomeric structure of the active catalytic domain of complement ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1md8
タイトルMonomeric structure of the active catalytic domain of complement protease C1r
要素C1R COMPLEMENT SERINE PROTEASE
キーワードHYDROLASE / complement / innate immunity / serine protease / activation / substrate specificity
機能・相同性
機能・相同性情報


complement subcomponent C_overbar_1r_ / molecular sequestering activity / zymogen activation / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / serine-type peptidase activity / Regulation of Complement cascade / blood microparticle / immune response ...complement subcomponent C_overbar_1r_ / molecular sequestering activity / zymogen activation / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / serine-type peptidase activity / Regulation of Complement cascade / blood microparticle / immune response / innate immune response / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) ...Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement C1r subcomponent
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Budayova-Spano, M. / Grabarse, W. / Thielens, N.M. / Hillen, H. / Lacroix, M. / Schmidt, M. / Fontecilla-Camps, J. / Arlaud, G.J. / Gaboriaud, C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Monomeric structures of the zymogen and active catalytic domain of complement protease c1r: further insights into the c1 activation mechanism
著者: Budayova-Spano, M. / Grabarse, W. / Thielens, N.M. / Hillen, H. / Lacroix, M. / Schmidt, M. / Fontecilla-Camps, J. / Arlaud, G.J. / Gaboriaud, C.
履歴
登録2002年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C1R COMPLEMENT SERINE PROTEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1991
ポリマ－37,1991
非ポリマー00
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.911, 49.459, 77.249
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.19, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1077-

HOH

詳細The biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 C1R COMPLEMENT SERINE PROTEASE / Complement C1r component


分子量: 37199.027 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal CCP-SP domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): High FiveTM / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P00736, complement subcomponent C_overbar_1r_
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: ammonium sulfate, TAPS, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
112-20 %PEG60001reservoir
2100 mMHEPES1reservoirpH7.5
320 %glycerol1reservoiror 5% PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.979549 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月9日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Monochromator can use either 111 or 311 Silicon single cristals.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979549 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→99 Å / Num. obs: 10075 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 92.4 Å2 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Rsym value: 0.189 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Num. obs: 25998 / Rmerge(I) obs: 0.065
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.189

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→12 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 543 5.4 %RANDOM
Rwork0.198 ---
all0.2035 ---
obs0.2035 10075 99.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.0057 Å2 / ksol: 0.339214 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.39 Å20 Å20 Å2
2--10.71 Å20 Å2
3----7.32 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2494 0 0 82 2576
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it5.081.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it8.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it7.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it10.352.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 103 6.2 %
Rwork0.294 1570 -
obs--99.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. reflection obs: 10191 / Rfactor Rfree: 0.2545 / Rfactor Rwork: 0.2097
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.84

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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