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万見
- PDB-1m5s: Formylmethanofuran:tetrahydromethanopterin fromyltransferase from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m5s
タイトルFormylmethanofuran:tetrahydromethanopterin fromyltransferase from Methanosarcina barkeri
要素Formylmethanofuran--tetrahydromethanopterin formyltransferase
キーワードTRANSFERASE / ALPHA/BETA SANDWICH
機能・相同性
機能・相同性情報


formylmethanofuran-tetrahydromethanopterin N-formyltransferase / formylmethanofuran-tetrahydromethanopterin N-formyltransferase activity / methanogenesis, from carbon dioxide / one-carbon metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha-Beta Plaits - #520 / Formylmethanofuran: tetrahydromethanopterin formyltransferase Ftr, C-terminal / Formylmethanofuran: tetrahydromethanopterin formyltransferase Ftr / Formylmethanofuran: tetrahydromethanopterin formyltransferase Ftr, N-terminal / Formylmethanofuran: tetrahydromethanopterin formyltransferase Ftr, ferredoxin-like superfamily / Formylmethanofuran-tetrahydromethanopterin formyltransferase / FTR, proximal lobe / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Formylmethanofuran--tetrahydromethanopterin formyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina barkeri (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Mamat, B. / Roth, A. / Grimm, C. / Ermler, U. / Tziatzios, C. / Schubert, D. / Thauer, R.K. / Shima, S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2002
タイトル: Crystal structures and enzymatic properties of three formyltransferases from archaea: environmental adaptation and evolutionary relationship.
著者: Mamat, B. / Roth, A. / Grimm, C. / Ermler, U. / Tziatzios, C. / Schubert, D. / Thauer, R.K. / Shima, S.
履歴
登録2002年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formylmethanofuran--tetrahydromethanopterin formyltransferase
B: Formylmethanofuran--tetrahydromethanopterin formyltransferase
C: Formylmethanofuran--tetrahydromethanopterin formyltransferase
D: Formylmethanofuran--tetrahydromethanopterin formyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,7814
ポリマ－126,7814
非ポリマー00
水13,115728
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15630 Å2
ΔGint-125 kcal/mol
Surface area39560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.100, 83.800, 126.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.40, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Formylmethanofuran--tetrahydromethanopterin formyltransferase / E.C.2.3.1.101 / Formylmethanofuran:Tetrahydromethanopterin formyltransferase / ftr-2 / ftr-2 AF2207


分子量: 31695.168 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Methanosarcina barkeri (古細菌) / プラスミド: pET24b(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P55301, formylmethanofuran-tetrahydromethanopterin N-formyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 728 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.15 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: MPD, sodium citrate, ammonium acetate, HEPES, formylmethanofuran, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein1drop
210 mMMOPS1droppH7.0
30.1 Msodium citrate1reservoir
40.2 Mammonium acetate1reservoir
531 %MPD1reservoir
60.1 MHEPES1reservoirpH6.7
75.0 mMformylmethanofuran1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.85→30 Å / Num. all: 106340 / Num. obs: 99960 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 19.3 Å2 / Rsym value: 0.037
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / Rsym value: 0.081 / % possible all: 84.4
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 30 Å / % possible obs: 94 % / Num. measured all: 215926 / Rmerge(I) obs: 0.037
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.88 Å / % possible obs: 84.4 % / Rmerge(I) obs: 0.081

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.3精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Formylmethanofuran:tetrahydromethanopterin formyltransferase from Methanopyrus kandleri

解像度: 1.85→19.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 4913 5 %RANDOM
Rwork0.197 ---
all0.197 107467 --
obs0.197 97795 91 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.317 Å2 / ksol: 0.339322 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.44 Å20 Å2-5.18 Å2
2--7.1 Å20 Å2
3---2.34 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.29 Å / Luzzati sigma a free: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→19.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8914 0 0 728 9642
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.49
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.041.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.142.5
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 674 5.3 %
Rwork0.285 12063 -
obs--71.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.197 / Rfactor Rfree: 0.248 / Rfactor Rwork: 0.197 / 最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 30 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.49
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.325 / Rfactor Rwork: 0.285

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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