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万見
- PDB-1m5i: Crystal Structure of the coiled coil region 129-250 of the tumor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m5i
タイトルCrystal Structure of the coiled coil region 129-250 of the tumor suppressor gene product APC
要素APC protein
キーワードANTITUMOR PROTEIN / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / gamma-catenin binding / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of microtubule-based movement / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / positive regulation of protein localization to centrosome / bicellular tight junction assembly / pattern specification process ...APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / gamma-catenin binding / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of microtubule-based movement / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / positive regulation of protein localization to centrosome / bicellular tight junction assembly / pattern specification process / negative regulation of microtubule depolymerization / catenin complex / beta-catenin destruction complex / heart valve development / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / regulation of microtubule-based process / microtubule plus-end binding / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / protein kinase regulator activity / Wnt signalosome / cell fate specification / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / endocardial cushion morphogenesis / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Apoptotic cleavage of cellular proteins / dynein complex binding / mitotic cytokinesis / lateral plasma membrane / bicellular tight junction / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / adherens junction / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / beta-catenin binding / kinetochore / ruffle membrane / Wnt signaling pathway / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of protein catabolic process / insulin receptor signaling pathway / cell migration / nervous system development / lamellipodium / positive regulation of cold-induced thermogenesis / protein-containing complex assembly / microtubule binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / cell adhesion / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / DNA damage response / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix hairpin bin / Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain / APC, N-terminal coiled-coil domain superfamily ...Helix hairpin bin / Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain / APC, N-terminal coiled-coil domain superfamily / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / APC repeat / SAMP Motif / EB-1 Binding Domain / APC basic domain / APC 15 residue motif / Adenomatous polyposis coli tumour suppressor protein / Armadillo-associated region on APC / Unstructured region on APC between 1st and 2nd catenin-bdg motifs / Unstructured region on APC between 1st two creatine-rich regions / Unstructured region on APC between APC_crr and SAMP / Unstructured region on APC between SAMP and APC_crr / Unstructured region on APC between APC_crr regions 5 and 6 / Coiled-coil N-terminus of APC, dimerisation domain / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / Helix Hairpins / Armadillo-type fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenomatous polyposis coli protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tickenbrock, L. / Cramer, J. / Vetter, I.R. / Mueller, O.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: The coiled coil region (amino acids 129-250) of the tumor suppressor protein adenomatous polyposis coli (APC). Its structure and its interaction with chromosome maintenance region 1 (Crm-1).
著者: Tickenbrock, L. / Cramer, J. / Vetter, I.R. / Muller, O.
履歴
登録2002年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APC protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9531
ポリマ－14,9531
非ポリマー00
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.047, 46.047, 113.299
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-559-

HOH

21A-560-

HOH

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要素

#1: タンパク質 APC protein / Adenomatous polyposis coli protein


分子量: 14952.779 Da / 分子数: 1 / 断片: coiled-coil region / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APC / プラスミド: pGEX-6P-2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P25054
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.95 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 16% PEG 3350, 100mM potassium iodide, 10mM strontium chloride, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
114-20 %PEG33501reservoir
2100 mMpotassium iodide1reservoir
310 mM1reservoirSrCl2
420-30 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月4日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.94 Å / Num. all: 10548 / Num. obs: 10548 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 38.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Mean I/σ(I) obs: 7 / Num. unique all: 2317 / Rsym value: 0.216 / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. obs: 9685 / % possible obs: 98.6 % / Num. measured all: 65629 / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.8 % / Mean I/σ(I) obs: 6.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→20 Å / Isotropic thermal model: overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.309 1033 -RANDOM
Rwork0.257 ---
all0.262 9794 --
obs0.262 9794 98.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 42.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数883 0 0 56 939
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
LS精密化 シェル解像度: 2→2.1 Å / Rfactor Rfree error: 0.027
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 162 -
Rwork0.344 --
obs-1400 99 %
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 10548 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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