[日本語] English
万見
- PDB-1m4c: Crystal Structure of Human Interleukin-2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m4c
タイトルCrystal Structure of Human Interleukin-2
要素interleukin-2
キーワードCYTOKINE / four-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


kappa-type opioid receptor binding / response to tacrolimus / regulation of T cell homeostatic proliferation / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / interleukin-2 receptor binding / negative regulation of lymphocyte proliferation / glycosphingolipid binding / positive regulation of plasma cell differentiation / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / positive regulation of tissue remodeling ...kappa-type opioid receptor binding / response to tacrolimus / regulation of T cell homeostatic proliferation / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / interleukin-2 receptor binding / negative regulation of lymphocyte proliferation / glycosphingolipid binding / positive regulation of plasma cell differentiation / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / positive regulation of tissue remodeling / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / leukocyte activation involved in immune response / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / interleukin-2-mediated signaling pathway / activated T cell proliferation / cell surface receptor signaling pathway via STAT / kinase activator activity / natural killer cell activation / Interleukin-2 signaling / positive regulation of regulatory T cell differentiation / negative regulation of B cell apoptotic process / positive regulation of immunoglobulin production / positive regulation of dendritic spine development / positive regulation of interleukin-17 production / positive regulation of activated T cell proliferation / T cell differentiation / Interleukin receptor SHC signaling / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of B cell proliferation / cytokine activity / growth factor activity / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of inflammatory response / cell-cell signaling / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / RAF/MAP kinase cascade / carbohydrate binding / positive regulation of cell growth / response to ethanol / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / adaptive immune response / transcription by RNA polymerase II / cell adhesion / immune response / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Interleukin-2 / Interleukin-2, conserved site / Interleukin 2 / Interleukin-2 signature. / Interleukin-2 family / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Arkin, M.A. / Randal, M. / DeLano, W.L. / Hyde, J. / Luong, T.N. / Oslob, J.D. / Raphael, D.R. / Taylor, L. / Wang, J. / McDowell, R.S. ...Arkin, M.A. / Randal, M. / DeLano, W.L. / Hyde, J. / Luong, T.N. / Oslob, J.D. / Raphael, D.R. / Taylor, L. / Wang, J. / McDowell, R.S. / Wells, J.A. / Braisted, A.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Binding of small molecules to an adaptive protein-protein interface
著者: Arkin, M.A. / Randal, M. / DeLano, W.L. / Hyde, J. / Luong, T.N. / Oslob, J.D. / Raphael, D.R. / Taylor, L. / Wang, J. / McDowell, R.S. / Wells, J.A. / Braisted, A.C.
履歴
登録2002年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: interleukin-2
B: interleukin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8722
ポリマ－30,8722
非ポリマー00
水00
1
A: interleukin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4361
ポリマ－15,4361
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: interleukin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4361
ポリマ－15,4361
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)32.181, 48.597, 79.209
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / Refine code: 2

Dom-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1THRTHRAA6 - 1316 - 131
2LEULEUBB6 - 1326 - 132

-
要素

#1: タンパク質 interleukin-2 / IL-2 / T-CELL GROWTH FACTOR / TCGF / ALDESLEUKIN


分子量: 15435.979 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pRSET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P60568
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年10月12日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Yale mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→10 Å / Num. all: 8581 / Num. obs: 8581 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 36.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.4→2.48 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.259 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 619 / Rsym value: 0.259 / % possible all: 58.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREKデータ削減
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.885 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.858 / SU B: 10.174 / SU ML: 0.226 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.93 / ESU R Free: 0.386 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: tight NCS restraints used throughout refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.33287 438 4.9 %RANDOM
Rwork0.28617 ---
all0.28832 8581 --
obs0.28832 8581 94.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.019 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.56 Å20 Å2-0.41 Å2
2--0.42 Å20 Å2
3---3.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1872 0 0 0 1872
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0221898
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7131.9882555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg1.7383223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.03715403
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.2310
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.021324
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.240.3826
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.565
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2550.348
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2040.53
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6552.51141
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.90951856
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4722.5757
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.455699
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 932 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
tight positional0.010.05
tight thermal0.030.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.479 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.479 26 -
Rwork0.36 593 -
obs-619 58.1 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る