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万見
- PDB-1m2o: Crystal Structure of the Sec23-Sar1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m2o
タイトルCrystal Structure of the Sec23-Sar1 complex
要素
  • GTP-binding protein SAR1
  • protein transport protein SEC23
キーワードPROTEIN TRANSPORT/SIGNALING PROTEIN / zinc-finger / beta barrel / vWA domain / gelsolin domain / PROTEIN TRANSPORT-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Cargo concentration in the ER / regulation of COPII vesicle coating / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / COPII-mediated vesicle transport / nuclear envelope organization / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / COPII-coated vesicle cargo loading / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / vesicle organization ...Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Cargo concentration in the ER / regulation of COPII vesicle coating / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / COPII-mediated vesicle transport / nuclear envelope organization / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / COPII-coated vesicle cargo loading / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / vesicle organization / COPII vesicle coat / membrane organization / mitochondrial fission / mitochondrial membrane organization / reticulophagy / endoplasmic reticulum exit site / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / GTPase activator activity / macroautophagy / intracellular protein transport / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Golgi membrane / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Small GTPase SAR1 domain profile. / Small GTPase superfamily, SAR1-type / Sec23/Sec24 helical domain / beta-sandwich domain of Sec23/24 / Protein transport protein Sec23 / Sec23, C-terminal / Zn-finger domain of Sec23/24 / Zinc finger, Sec23/Sec24-type / Sec23/Sec24, trunk domain / Sec23/Sec24, helical domain ...Small GTPase SAR1 domain profile. / Small GTPase superfamily, SAR1-type / Sec23/Sec24 helical domain / beta-sandwich domain of Sec23/24 / Protein transport protein Sec23 / Sec23, C-terminal / Zn-finger domain of Sec23/24 / Zinc finger, Sec23/Sec24-type / Sec23/Sec24, trunk domain / Sec23/Sec24, helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich / Zinc finger, Sec23/Sec24-type superfamily / Sec23/Sec24 helical domain superfamily / Sec23/Sec24 zinc finger / Sec23/Sec24 trunk domain / Sec23/Sec24 helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich domain / Gelsolin-like domain superfamily / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / von Willebrand factor, type A domain / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / SH3 type barrels. / Small GTP-binding protein domain / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Protein transport protein SEC23 / Small COPII coat GTPase SAR1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bi, X. / Corpina, R.A. / Goldberg, J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Structure of the Sec23/24-Sar1 pre-budding complex of the COPII vesicle coat
著者: Bi, X. / Corpina, R.A. / Goldberg, J.
履歴
登録2002年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: protein transport protein SEC23
B: GTP-binding protein SAR1
C: protein transport protein SEC23
D: GTP-binding protein SAR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,09510
ポリマ－213,8724
非ポリマー1,2246
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: protein transport protein SEC23
D: GTP-binding protein SAR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,5485
ポリマ－106,9362
非ポリマー6123
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4400 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area35970 Å2
手法PISA, PQS
3
A: protein transport protein SEC23
B: GTP-binding protein SAR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,5485
ポリマ－106,9362
非ポリマー6123
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4270 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area36270 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)47.196, 151.158, 271.625
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 protein transport protein SEC23 / Sec23 / Sec23p / cytoplasmic GTPase-activating protein / Sec23 COPII-coat protein


分子量: 85463.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: Sec23 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15303
#2: タンパク質 GTP-binding protein SAR1 / Sar1p / a GTP-binding protein / GTP binding protein Sar1p / Sar1 G-protein


分子量: 21472.564 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: Sar1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20606

-
非ポリマー , 4種, 177分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.67 %
結晶化温度: 270 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 12% (w/v) PEG 1500, 10% (w/v) isopropanol, 0.2 M ammonium acetate, 50 mM MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 270K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
144 mg/mlprotein1drop
212 %(w/v)PEG15001reservoir
310 %(v/v)isopropanol1reservoir
40.2 Mammonium acetate1reservoir
550 mMMES1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: KODAK / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年11月5日
放射モノクロメーター: CHESS F-2 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→25 Å / Num. all: 68753 / Num. obs: 63872 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 21.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046
反射 シェル解像度: 2.5→2.66 Å
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. measured all: 289977 / Rmerge(I) obs: 0.046
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.9 % / Rmerge(I) obs: 0.237

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→23.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 3007 5.1 %RANDOM
Rwork0.238 ---
all0.238 68753 --
obs0.238 62523 92.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 23.6345 Å2 / ksol: 0.312224 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-23.43 Å20 Å20 Å2
2---11.54 Å20 Å2
3----11.89 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.45 Å / Luzzati sigma a free: 0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→23.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13884 0 68 171 14123
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.742.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.368 397 5.3 %
Rwork0.282 7952 -
obs--79.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4GMPPNP.PARAMGMPPNP.TOPOL
X-RAY DIFFRACTION5&_1_PARAMETER_INFILE_5&_1_TOPOLOGY_INFILE_5
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.238 / Rfactor obs: 0.238 / Rfactor Rfree: 0.295 / Rfactor Rwork: 0.238
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.47
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.91
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.368 / Rfactor Rwork: 0.282

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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