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- PDB-1m27: Crystal structure of SAP/FynSH3/SLAM ternary complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m27
タイトルCrystal structure of SAP/FynSH3/SLAM ternary complex
要素
  • Proto-oncogene tyrosine-protein kinase FYN
  • SH2 domain protein 1A
  • Signaling lymphocytic activation molecule
キーワードSIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE / SH2-SH3 interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


natural killer cell proliferation / negative regulation of CD40 signaling pathway / myeloid dendritic cell activation involved in immune response / negative regulation of T cell cytokine production / regulation of vesicle fusion / leukocyte chemotaxis involved in inflammatory response / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway ...natural killer cell proliferation / negative regulation of CD40 signaling pathway / myeloid dendritic cell activation involved in immune response / negative regulation of T cell cytokine production / regulation of vesicle fusion / leukocyte chemotaxis involved in inflammatory response / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / positive regulation of T-helper 1 cell cytokine production / perinuclear endoplasmic reticulum / natural killer cell differentiation / NTRK2 activates RAC1 / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / Activated NTRK2 signals through FYN / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / regulation of calcium ion import across plasma membrane / reelin-mediated signaling pathway / negative regulation of interleukin-12 production / Platelet Adhesion to exposed collagen / CRMPs in Sema3A signaling / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / activated T cell proliferation / positive regulation of protein localization to membrane / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / Nef and signal transduction / CD4 receptor binding / negative regulation of dendritic spine maintenance / feeding behavior / cellular response to L-glutamate / Co-stimulation by CD28 / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / natural killer cell activation / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / dendritic spine maintenance / CD28 dependent Vav1 pathway / growth factor receptor binding / tau-protein kinase activity / cellular response to peptide hormone stimulus / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Co-inhibition by CTLA4 / natural killer cell mediated cytotoxicity / EPHA-mediated growth cone collapse / dendrite morphogenesis / peptide hormone receptor binding / CD8 receptor binding / Dectin-2 family / positive regulation of macrophage chemotaxis / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / forebrain development / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / PECAM1 interactions / positive regulation of activated T cell proliferation / response to amyloid-beta / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of type II interferon production / humoral immune response / cellular response to glycine / FCGR activation / negative regulation of tumor necrosis factor production / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / glial cell projection / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / alpha-tubulin binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / phagocytosis / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of immune response / ephrin receptor signaling pathway / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / postsynaptic density, intracellular component / cellular defense response / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / T cell receptor binding / phospholipase binding / antigen binding / phosphatidylinositol 3-kinase binding / GPVI-mediated activation cascade / ephrin receptor binding / phagocytic vesicle / T cell costimulation / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Signaling by ERBB2 / EPHB-mediated forward signaling / negative regulation of protein ubiquitination / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling
類似検索 - 分子機能
SH2 protein 1A / SH2D1A, SH2 domain / Signaling lymphocytic activation molecule, N-terminal / Signaling lymphocytic activation molecule (SLAM) protein / : / : / Fyn/Yrk, SH3 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains ...SH2 protein 1A / SH2D1A, SH2 domain / Signaling lymphocytic activation molecule, N-terminal / Signaling lymphocytic activation molecule (SLAM) protein / : / : / Fyn/Yrk, SH3 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / SH2 domain-containing protein 1A / Tyrosine-protein kinase Fyn / Signaling lymphocytic activation molecule
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Chan, B. / Griesbach, J. / Song, H.K. / Poy, F. / Terhorst, C. / Eck, M.J.
引用ジャーナル: NAT.CELL BIOL. / 年: 2003
タイトル: SAP couples Fyn to SLAM immune receptors.
著者: Chan, B. / Lanyi, A. / Song, H.K. / Griesbach, J. / Simarro-Grande, M. / Poy, F. / Howie, D. / Sumegi, J. / Terhorst, C. / Eck, M.J.
履歴
登録2002年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SH2 domain protein 1A
B: Signaling lymphocytic activation molecule
C: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase FYN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1114
ポリマ－19,9213
非ポリマー1891
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.909, 52.909, 183.079
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 SH2 domain protein 1A / XLP gene product / SAP / SLAM-associated protein / T cell signal transduction molecule SAP / ...XLP gene product / SAP / SLAM-associated protein / T cell signal transduction molecule SAP / Duncan's disease SH2-protein


分子量: 11702.393 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60880
#2: タンパク質・ペプチド Signaling lymphocytic activation molecule / SLAM / IPO-3 / CD150 antigen / CDw150


分子量: 1280.512 Da / 分子数: 1 / Fragment: SLAM peptide (residues 276-286) / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in humans. This sequence was chemically synthesized.
参照: UniProt: Q13291
#3: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase FYN / Fyn / P59-FYN / SYN / SLK


分子量: 6938.519 Da / 分子数: 1 / Fragment: SH3 domain (residues 82-143) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06241, EC: 2.7.1.112
#4: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.74 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: Tartrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH8.0
350 mM1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
51.2 Msodium tartrate1reservoir
6100 mMTris-HCl1reservoirpH8.0
75 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 160 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年10月20日 / 詳細: Osmic Mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 62846 / Num. obs: 62846 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / % possible all: 98.4
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 9233 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 3.2 % / Num. measured all: 29117 / Rmerge(I) obs: 0.044
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.6 Å / % possible obs: 95.5 % / Rmerge(I) obs: 0.246

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.266 967 RANDOM
Rwork0.213 --
all0.213 9258 -
obs0.213 8291 -
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.45 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1407 0 13 86 1506
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.258
LS精密化 シェル解像度: 2.5→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.009
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 967 -
Rwork0.213 --
obs-9258 96 %
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.246 / Rfactor Rwork: 0.206
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.25
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.6 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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